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학위논문 상세정보

Exploration of neospora caninum antigenic proteins with proteomics 원문보기

  • 저자

    신용승

  • 학위수여기관

    경상대학교

  • 학위구분

    국내박사

  • 학과

    Department of vetrinary medicinpe

  • 지도교수

  • 발행년도

    2004

  • 총페이지

    vii, 74장

  • 키워드

    프로테오믹스 항원성 단백질;

  • 언어

    kor

  • 원문 URL

    http://www.riss.kr/link?id=T10060128&outLink=K  

  • 초록

    본 연구에서는 immunoproteomics를 이용하여 혈청학적 진단법을 개발하고 각각의 면역글로불린이 반응하는 항원성 단백질을 분석하기 위해 네오스포라병의 원인체인 개네오스포라의 소 체내에서의 면역반응을 조사하였다. 79 kDa에 위치하는 항원성 band와 Heat shock protein 70와 Tubulin β-chain은 소, 닭, 그리고 토끼 항개네오스포라 immunoblot profiles와 토끼 항톡소포자충 iummunoblot profile에서 동일하게 관찰할 수 있었다. 반면에 37 및 46 kDa에 위치하는 항원성 band와 Actin 그리고 NCDG-1은 소, 닭, 그리고 토끼 항개네오스포라 immunoblot profiles에서는 관찰할 수 있었으나, 토끼 항톡소포자충 iummunoblot profile에서는 관찰할 수 없었다. 즉, 이들 항원성 단백질은 개네오스포라와 톡소포자충간의 종 특이성 단백질로 확인되었다. 닭 항개네오스포라 난황항체를 이용한 competitive ELSIA (C-ELISA)를 소 혈청을 이용해 수행한 결과 톡소포자충과 교차반응 없이 소 네오스포라병 진단에 효과적으로 사용될 수 있는 진단기법으로 평가되었다. 소 IgM, IgA, 및 IgE와 반응하는 NTPase, HSP60, Tubulin β-chain, Putative protein disulfide isomerase, Enolase, Lactate dehydrogenase, Serine-threonine phosphatase, 14-3-3 protein homologue, GRA2 protein과 같은 N. caninum 항원성 단백질들을 관찰할 수 있었다. 그리고 IgM, IgE, 및 IgG에 동시에 인식되는 HSP70, Pyruvate kinase, Actin, NCDG-1과 같은 단백질과 IgM과IgG에 동시에 인식되는 Tubulin α-chain과 Putative ribosomal protein S2와 같은 단백질을 확인할 수 있었다. 이들 항원성 단백질들은 체내 면역계와의 상호작용에 차이가 있음을 알 수 있었고 Actin, NTPase, HSP60 및 Enolase등은 고도의 면역원성 단백질인 것으로 확인되었다. Immunoproteomics는 새로운 혈청학적 진단기법을 개발하는데 응용될 수 있으며, 체내에서 면역반응을 일으키는 각 단백체의 면역학적 특성을 규명하는데에도 이용될 수 있는 고차원적인 단백질 분석기법으로 평가되었다.


    Immunoproteomics was implemented to investigate a particular reference to the immune response between host (bovine) and Neospora caninum (N. caninum), the causative agent of neosporosis, by developing serodiagnostic method and analyzing antigenic proteins recognizedby each immunoglobulin type. Band at 79 kDa, and HSP70 and Tubulin β-chain on 1-DE and 2-DE immunoblot profile were commonly reacted with bovine, chicken, and rabbit anti-N. caninum sera as well as rabbit anti-Toxoplasma gondii (T. gondii) sera, respectively. On the contrary, bands at 37 and 46 kDa, Actin and NCDG-1 were expressed on bovine, chicken, and rabbit anti-N. caninum immunoblot profiles but were not obseved on theprofile of rabbit anti-T. gondii sera. In turn, these antigenic proteins were regarded as species specific proteins between N. caninum and T. gondii. Competitive ELISA (C-ELISA) estabilised with chicken anti-N. caninum IgY was exhibited no cross activity with T. gondii, and verified as a fine alternative serolodiagnositic method. Antigenic proteins recognized by IgM, IgE, and IgA were NTPase, HSP60, Tubulin β-chain, Putative protein disulfide isomerase, Enolase, Lactate dehydrogenase, Serine-threonine phosphatase, 14-3-3 protein homologue, and GRA2 protein. Another antigenic proteins reacted either with IgM, IgE and IgG; or IgM and IgG were HSP70, Pyruvate kinase, Actin, NCDG-1, Tubulin α-chain and Putative ribosomal protein S2. These differences recognized by each antibody seemed to arise from the interaction between immune system and individual proteins. In addition, Actin, NTPase, HSP60 and Enolase were thought as the immunodominant proteins based on immunoglobulin reactions. Imunoproteomics makes it possible to evaluate individual antigenic proteins. On the basis of the study, it was able to establish new serodiagnostic method and explore the differences of immune responses depending on individual antigen characteristics.


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