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Molecular characterization of a novel apoptosis inhibitor protein in plant : 식물에서의 apoptosis inhibitor protein에 대한 분자생물학적 기능 연구 원문보기

  • 저자

    전혜숙

  • 학위수여기관

    Graduate School, Gyeongsang National University

  • 학위구분

    국내박사

  • 학과

    Division of Applied Life Science

  • 지도교수

  • 발행년도

    2004

  • 총페이지

    iii, 25p.

  • 키워드

    식물학 분자생물학 Apoptosis inhibitor protein 응용생명과학;

  • 언어

    eng

  • 원문 URL

    http://www.riss.kr/link?id=T10060222&outLink=K  

  • 초록

    Arabidopsis thaliana로부터 COOH-terminal RING finger domain은 있지만 baculoviral IAP repeat(BIR) domain은 존재하지 않는 IAP를 새로이 분리했다. 흥미롭게도 HeLa cell에 transfection 시킨 결과 TNFα/ActD에 의해 유도되는 apoptosis를 보호한다는 것을 알 수 가 있었다. AtIAP에 의해 apoptosis를 inhibition하는 기본적인 구조를 결정짓기 위해서 in vitro에서 caspase activity를 측정함으로써 AtIAP 단백질의 fragment들의 effect를 알게되고 HeLa cell에서 apoptosis를 suppression함을 알 수가 있었다. AtIAP의 RING은 caspase-3 activity를 저해시키지 못하는 반면, BIR domain과 homology가 전혀 없는 N-terminal fragment는 TNFα/ActD에 의해 유도되는 apoptosis를 억제시키고 caspase-3 activity를 저해시킴을 알 수 있었다. AtIAP gene의 overexpression arabidopsis transgenic plant에서 fungal toxin fumonisin B1을 처리해 anti apoptotic actiivity를 보았을 때, plant에서도 apoptosis like cell death를 유발시키는 agent임을 알 수 있었다. 그리고 이를 통해 AtIAP caspase activity를 방어함으로써 cell death를 억제시킴을 알 수가 있었다. 게다가 AtIAP의 N-terminal domain이 anti-apoptotic activity를 나타내는 것은 지금까지의 동물에서의 연구결과와 일치한다. 비록 동물의 BIR domain과 일차원적인 구조에서 homology가 없지만 이차, 삼차구조가 유사함을 볼 수 있었다. 그리고 caspase activity의 억제함에 있어 caspase-3를 성공적으로 억제시키는 반면 caspase-9은 그렇지 못함을 알 수 있었는데 이를 통해 새로운 anti-apoptotic protein의 존재 뿐 아니라 plant gene이 animal system에서도 정상적으로 작동함을 알 수가 있다.


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