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Saccharomyces cerevisiae 의 동결내성에 관여하는 peptidyl-prolyl isomerases 특성 연구 원문보기

  • 저자

    임정헌

  • 학위수여기관

    세종대학교 일반대학원

  • 학위구분

    국내석사

  • 학과

    분자생물학과 동물분자생물학

  • 지도교수

    임하나

  • 발행년도

    2014

  • 총페이지

    iv, 43 p.

  • 키워드

    protein folding chaperone Saccharomyces cerevisiae peptidyl-prolyl isomerases cold damage;

  • 언어

    kor

  • 원문 URL

    http://www.riss.kr/link?id=T13541048&outLink=K  

  • 초록

    생명체가 추위에 노출이 되면 동물의 경우 동상이나 식물의 경우 냉해 등 생명체 수준에서 cold damage를 받게 되고, 세포수준에서 protein mis-folding, DNA negative supercoil의 증가, 세포막의 유동성 감소 (gel phase state)등의 현상을 일으킨다. 세포가 저온에서 protein folding이 저하된다는 것에 착안하여, 저온에서 protein folding의 rate-limiting step인 peptidyl-prolyl isomeration을 촉진하여 저온에 의한 피해를 완화 시키고자 하였고, 기존 실험에서 Saccharomyces cerevisiae 의 저온 저항성에 관여하는 PPIase로 4 종 (CPR1, CPR3, CPR7, FPR2) 이 발굴되었고, PPIase family에 속하나 저온 내성 유전자로 발굴되지 않은 CPR2와 CPR5를 대조군으로 사용하여 총 6 가지의 chaperone의 특성을 규명하고자 한다. Peptidyl-prolyl isomerases의 active site를 site-directed mutagenesis를 통하여 변이체를 유도하여 동결내성이 감소하는지 연구하고, 저온 처리 시 이들 효소의 보호 효과가 나타나는지 살펴본다. 또한 이 효소들을 정제하여 in vitro에서 protein folding을 촉진시키는지 연구한다. Peptidyl-prolyl isomerases 를 이용하여 저온저항성을 갖도록 할 수 있다면, 저온저장, 동결요법, 동상이나 냉해 예방 등 산업과 의학 분야에서 널리 유용하게 사용 될 수 있을 것이라 예상된다.


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