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Thermoplasma acidophilum site-specific recombinase XerA 단백질의 X-ray 구조 규명을 위한 과발현, 정제 및 결정 예비 연구 원문보기
Overexpression, purification, crystallization and preliminary X-ray characterization of a site-specific recombinase XerA from thermoplasma acidophilum

  • 저자

    신지애

  • 학위수여기관

    高麗大學校 生命環境科學大學院

  • 학위구분

    국내석사

  • 학과

    生命分子遺傳工學科

  • 지도교수

    黃光淵

  • 발행년도

    2014

  • 총페이지

    v, 22장

  • 키워드

    XerA protein;

  • 언어

    kor

  • 원문 URL

    http://www.riss.kr/link?id=T13541944&outLink=K  

  • 초록

    미생물내에서, Site-specific recombinase 단백질은 특정 DNA들의재조합 과정을 통해 유전적 정보를 일정하게 유지하는데 가장 중요한 역할을 한다. 대부분의 박테리아의 경우, 두 recombinase 시스템인 XerCD 시스템을 이용한다. 반면, 고세균의 경우, 하나의 recombinase 시스템인 XerA 시스템을 이용한다. 따라서, 본 연구에서는 Thermoplasa acidophilum(서모플라즈마 에시도필륨)에서 유래된 XerA 단백질의 구조를 규명하기 위하여 E. coli 시스템 내에서 과발현, 정제를 거쳐 결정화 연구를 하였다. 또한, 약 2.3 Å 정도의 X-ray 회절데이터를 얻을 수 있었다. 이 결정은 monoclinic space group C2에 속하고, 최소단위의 부피는 a = 182.875, b = 105.977, c = 115.608 Å 이다. Asymmetric unit에는 여섯 개의 분자가 들어있고, 그에 상응하는 Matthews coefficient (V M) 값은 2.72 Å3 Da-1, 용매 함량은 54.77%이다.


    Site-specific recombinase plays a critical roles in specialized genetic recombination processes that involve reciprocal exchange between defined DNA sites. In general, most bacteria uses the XerCD system, which consists of two recombinases. In contrast, the XerA system was reported that archaea site-specific recombinase can recombination in the absence of other partners. We collected the X-ray diffraction data of XerA under the resolution of 2.3 Å and have known the crystals belonged to monoclinic space group C2, with unit cell parameters a = 182.875, b = 105.977, c = 115.608 Å. The crystals correspond 2.72 Å3 Da-1 of Matthews's coefficient and 54.77% of solvent content assuming six molecules in an asymmetric unit.


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