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Enzymatic Study on Acetanilide p-Hydroxylase in Streptomyces fradiae

Jin, Hyung-Jong   (College of Pharmacy, Seoul National UniversityUU0000691  ); Park, Ae-Kyung   (College of Pharmacy, Seoul National UniversityUU0000691  ); Lee, Sang-Sup   (College of Pharmacy, Seoul National UniversityUU0000691  );
  • 초록

    S. fradiae exhibited the highest acetanilide p-hydroxylation activity among the Streptomyces spp. screened. Studies with inhibitors (metyrapone, 2. 6-dichloroindophenol, $\alpha,\alpha'$ -dipyridyl, o-phenanthroline) and an absorption peak after CO treatment suggested that S. fradiae hydroxylase activity was due to cytochrome p-450. This hydroxylase activity was increased to ten times in the cell extract containing 0.5 mM sodium azide. Furthermore, the sedimentary activity in $105,000\times{g}$ centrifugal forces and solubilization of the activity with Triton-X 100 implied that this enzyme was membrane bound monooxygenase. pH Optimum of the enzyme was 6.5 in membrane bound state.


  • 주제어

    Cytochrome P-450 .   membrane bound enzyme .   sodium azide for enzyme activation .   optimum pH for acetailide p-hydroxylase.  

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    1. 1992 "Genetic Analysis on Bioconversion of Aniline to Acetaminophen in Streptomyces fradiae" Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea 15 (1): 35~40    
    2. 1992 "Bioconversion of Aniline to Acetaminophen and Overproduction of Acetaminophen by Streptomyces spp." Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea 15 (1): 41~47    
  • Lee, Sang-Sup (28)

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