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Enzymatic Study on Acetanilide p-Hydroxylase in Streptomyces fradiae

Jin, Hyung-Jong   (College of Pharmacy, Seoul National University  ); Park, Ae-Kyung   (College of Pharmacy, Seoul National University  ); Lee, Sang-Sup   (College of Pharmacy, Seoul National University  );
  • 초록

    S. fradiae exhibited the highest acetanilide p-hydroxylation activity among the Streptomyces spp. screened. Studies with inhibitors (metyrapone, 2. 6-dichloroindophenol, $\alpha,\alpha'$ -dipyridyl, o-phenanthroline) and an absorption peak after CO treatment suggested that S. fradiae hydroxylase activity was due to cytochrome p-450. This hydroxylase activity was increased to ten times in the cell extract containing 0.5 mM sodium azide. Furthermore, the sedimentary activity in $105,000\times{g}$ centrifugal forces and solubilization of the activity with Triton-X 100 implied that this enzyme was membrane bound monooxygenase. pH Optimum of the enzyme was 6.5 in membrane bound state.


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  • 주제어

    Cytochrome P-450  . membrane bound enzyme  . sodium azide for enzyme activation  . optimum pH for acetailide p-hydroxylase  .

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  • Park, Ae-Kyung (5)

  • Lee, Sang-Sup (37)

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