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매미나방(Lymantria dispar)의 혈림프 exo-$\beta$-N-acetylglucosaminidase 2의 정제와 특성
Purification and Characterization of Haemolymph exo-$\beta$-N-Acetylglucosaminidase 2 from Lymantria dispar

유정현    (단국대학교 생물학과   ); 윤치영    (대전대학교 생물학과   ); 여성문    (단국대학교 생물학과  );
  • 초록

    매미나방 (Lymantria dispar)에서 4종의 $eta$ -N-acetylglucosaminidase를 확인하였으며 이 중 exo- $\beta$ -N-acetylglucosaminidase 2(E2)를 column chromatography에 의해 분리, 정제하였다. 분자량은 27Kda, pI는 5.75, $ho$ -nitrophenyl-N-acetyl- $\beta$ -D-glucosamine에 대한 Km 값은 2.5 $\times$ $10^{-3}$ M이었다. 또한 최적반응 pH는 5.5. 최적반응 온도는 7 $0^{\circ}C$ 이었으며, 7 $0^{\circ}C$ 까지 열안정성을 나타내었으나 그 이후 급격히 활성이 소실되었다. 정제된 효소는 $Mg^{2+}$ , $Mn^{2+}$ , $Ca^{2+}$ , $K^{+}$ 등에 의해 활성이 증가되었으며 반면에 H $g^{2+}$ , C $u^{2+}$ , F $e^{2+}$ , F $e^{3+}$ 등에 의해 활성이 억제되었다.다.


    Four isozymes of $\beta$ -N-acetylglucosaminidase were found in gypsy moth Lympantria dispar. Of these isozymes exo- $\beta$ -N-acetylglucosaminidase 2 (E2) was isolated and purified by different types chromatography E2 had a molecular weight of 27 Kda, an isoelectric point of 5.75 and a Km value of 2.5 $\times$ 10 $^{-3}$ M. The optimum pH and temperature of the enzyme were pH 5.5 and 7 $0^{\circ}C$ , respectively, and maintained its normal activity until 7 $0^{\circ}C$ . E2 was activated by $Mg^{2+}$ , M $n^{2+}$ , $Ca^{2+}$ and $K^{+}$ , and inhibited by H $g^{2+}$ , C $u^{2+}$ , F $e^{2+}$ , F $e^{3+}$ ./.+}$ ./.


  • 주제어

    Lymantria dispar .   $\beta$-N-Acetylglucosaminidase .   Chitinolytic enzyme .   Moulting process.  

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