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고려인삼학회지 = Korean journal of ginseng science v.19 no.3, 1995년, pp.237 - 243   피인용횟수: 1

인삼(Panax ginseng C.A. Meyer) Agmatine Iminohydrolase의 정제 및 특성(I)
Purification and Characterization of Agmatine Iminohydrolase from Panax ginseng C.A. Meyer(I)

김효섭    (연세대학교 이과대학 생화학과   ); 김희정    (연세대학교 이과대학 생화학과   ); 조영동    (생물산업소재연구센터  );
  • 초록

    Agmatine iminohydrolase (EC 3.5.3.12) catalyzes the hydrolysis of agmatine into putrescine. The enzyme seems to be one of the critical enzymes in putrescine biosynthesis. The enzyme was purified to homogeneity from Panax ginseng C.A. Meyer by combined method of ammonium sulfate 1 fractionation, DEAR anion exchange column, hydroxyapatite column and agmatine carboxyhexyl Sepharose 4B affinity column. The molecular weight estimated by native pore gadient polyacrylamide gel electrophoresis was 71, 000 Dalton, while that estimated by SDS-PAGE was 70, 000 Dalton, indicating a monomeric enzyme. The optimal pH and temperature were 9.0 and 37 $^{\circ}C$ , respectively. The Km and 1 Vmax for agmatine were 8.3 mM and 14.4 nmole/hr, respectively. Heat stability of this enzyme was high. The enzyme was observed to be inhibited by polyamines such as putrescine, cadaverine, spermidine and spermine. Especially, putrescine was a potent inhibitor of the purified enzyme. These results suggest that polyamines could be important in growth regulation of Panax ginseng C.A. Meyer.


  • 주제어

    Panax ginseng C.   A.   Meyer .   agmatine iminohydrolase .   polyamines.  

  • 이 논문을 인용한 문헌 (1)

    1. 2001. "Purification of Crude Protein Mixture from Panax ginseng and Hairy Root for Proteome Analysis" 식물조직배양학회지 = Korean journal of plant tissue culture, 28(6): 347~351     

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