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1269S mutation in horse liver alcohol dehydrogenase S isoenzyme and its reactivity for steroids and retinoids

Ryu, Ji-Won    (College of Pharmacy, Ewha Womans University   ); Lee, Kang-Man    (College of Pharmacy, Ewha Womans University  );
  • 초록

    Ile-269 in horse liver alcohol dehydrogenase isoenzyme S(HLADH-S) was mutated to serine by phosphorothioate-based site-directed mutagenesis in order to study the role of the residue in coenzyme binding. The specific activity of the mutant(1269S) enzyme to ethanol was increased 49-fold. All turnover numbers of 1269S enzyme toward 9 primary alcohols were increased. The mutant enzyme showed 3.6, 4.6, 11.6-fold higher catalytic efficiency for $5{\beta}$ -androstane-3, 17-dione, $5{\beta}$ -cholanic acid-3-one and retinal than wild-type, respectively. The reaction mechanism of 1269S enzyme was ordered bi bi as wild-type's. These results indicate that the hydrophobic interaction of Ile-269 residue with coenzyme plays an important role in dissociation of coenzyme from enzyme-coenzyme complex, which has been known as the rate limiting step of ADH reaction.


  • 주제어

    1269S .   Horse liver alcohol dehydrogenase S isoenzyme .   Site-directed mutagenesis .   Coenzyme binding site .   Steroids .   Retinoids.  

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  • Lee, Kang-Man (24)

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