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Purification and Characterization of Pullulanase from Klebsiella pnrumoniae NFB-320

Yoo, Seumg-Seouk    (Bioproducts Reaearch Center, Yonsei University   ); Yu, Ju-Hyun    (Dept. of Biotechnology, Yonsei University  );
  • 초록

    Pullulanase was produced from the Klebisella pneumonias NFB_320 with the conmposition of 0.1% pullualn 1.5% yeast extract, 0.2% $K_2$ HPO $_4$ and 0.02% MgSO $_4$ .7 $H_2O$ (pH5.5). The optimum temperature for activity of the pulluanase was 3 $0^{\circ}C$ and the highest yield of the enzyme was obtained after cell growth at 3 $0^{\circ}C$ for 18hr, and maintained until 24hr cultivation. The pullulanase was successively purified 52.6 folds with 7.8% yield by acetone precipitation. DEAE-cellulose column chromatography and gel fitrations. The purified enzyme hydrolyzed pullulan into maltotriose exclusively. Chemical and physical properties of purified pullulanase from Klebisella pneumonias NFB-320 were examined. The optimum pH and temperature for enzyme activity were 5.0 and 6 $0^{\circ}C$ , respectively. The enzyme was stable between pH4 and 7, and up 5 $0^{\circ}C$ . The effect of mo-dification on the rate of enzyme reaction was studies with various chemicals and metal ions. The enzyme has been found to be inactivated by I $_2$ and N-bromosussinimide(NBS), which probably indicated the involve- ment of tryptophan residues in the active center of the enzyme.


  • 주제어

    Klebsiella pneumoniae .   Pullulanase .   purification .   enzymatic properties.  

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