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연체류의 근원섬유단백질에 열 안정성에 관한 연구
Studies on the Thermostability of Myofibrillar Proteins of Mollusca

신완철    (울산대학교 식품영양학과   ); 송재철    (울산대학교 식품영양학과   ); 김영호    (한국식품개발연구원  );
  • 초록

    오징어의 actomyosin과 myosin은 3 $0^{\circ}C$ 에서 최대 Vmax를 나타냈고 대합의 actomyosin과 myosin은 35 $^{\circ}C$ 에서, HMM은 $25^{\circ}C$ 에서 최대 Vmax를 보였다. 또한 근원섬유단백질의 열 안정성은 염농도의 차이에 따라 크게 변하여 염농도가 높을수록 변성의 정도가 컸으며 대합의 근원섬유단백질이 오징어의 근원섬유단백질보다 높은 열 안정성을 나타냈다. 근원섬유단백질에 3%의 에탄올을 첨가하여 가온하면 변성은 가속화되었으며 변성속도에 있어서도 동물간에 차이가 있는 것으로 나타났다.


    The actomyosin and myosin of the squid at 3 $0^{\circ}C$ showed the highest Vmax and the actomyosin and myosin of the clam at 35 $^{\circ}C$ and HMM at $25^{\circ}C$ showed the highest Vmax the thermostability of myofibrillar proteins is changed greatly according to the difference of KCI concentration. The myofibrillar proteins of the clam showed a higher thermostability than the myofibrillar proteins of the squid. When 3% ethanol solution was added and heated myofibrillar proteins, denaturation was accelerated and it was shown that there was a difference between animals in the denaturation velocity.


  • 주제어

    thermostability .   myofibrillar protein .   mollusca .   actomyosin .   myosin .   HMM.  

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    10. 1997 "냉장우육의 숙성도 지표로 활용하기 위한 물리화학적 특성" 한국식품영양과학회지 = Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition 26 (4): 647~653    
  • 송재철 (35)

  • 김영호 (33)

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