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범가자미, Verasper variegatus의 난황단백질 분리 및 면역학적 특성
Purification and Immunological Characterization of Yolk Protein in Spotted Flounder, Verasper variegatus

김진한   (동의대학교 생물학과UU0000509  ); 김윤   (국립수산진흥원 생물공학과CC0136130  ); 김우진   (국립수산진흥원 양식개발과CC0136130  ); 백혜자   (국립수산진흥원 양식개발과CC0136130  ); 박중연   (국립수산진흥원 생물공학과CC0136130  ); 한창희   (동의대학교 생물학과UU0000509  );
  • 초록

    범가자미, Verasper variegatus의 황단백 질을 증류수로 침전시킨 후 Sepharose CL-6B column chromatography에 의해 분리하였다. 조난황단백추출액에서 분리한 난황단백질이 암컷 특이 혈청단백질과 공통의 항원성을 가짐을 Ouchterony 면역확산 test와 면역전기영동으로 확인하였다. 분리한 난황단백질의 분자량은 약 550kD이었으며, 난황단백질을 구성하고 있는 subunits은 분자량이 각각 108, 85, 31kD인 3종의 major subunits와 103, 80kD인 2종의 minor subunits이었다. 분리한 난황단백질은 vitellin에 대한 항혈청을 이용하여 western blot으로 확인한 바, 면역화학적 반응을 나타냈다.


    The yolk protein of spotted flounder, Verasper variegatus was purified by precipitation wit cold distilled water, followed by Sepharose CL-6B column chromatography. The purified protein was identified as vitellin by Ouchterlony's immunodiffusion test and immunoelectrophoresis. The purified vitellin from ovarian crude extracts has same antigenic determinants with the female specific serum protein, vitellogenin. The molecular weight of purified vitellin was estimated about 550 kD by gel filfration. The vitellin was composed of three major subunits with molecular weight of about 108, 85 and 31 kD, and two minor subunits. The vitellin was identified by western blot analysis using anti-vitellin antibody.


  • 주제어

    spotted flounder .   yolk protein .   Ouchterlony's immunodifusion .   immunoelectrophoresis.  

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