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Inhibition of Farnesyl Protein Transferase by Ortho-substituted Cinnamaldehyde Derivatives

Sung, Nack-Do   (Division of Applied Biology and Chemistry, Chungnam National UniversityUU0001302  ); Kwon, Byoung-Mog   (Protein Regulator RU, Korea Research Institute of Bioscience & Biotechnology, KIST  ); Lim, Chi-Hwan   (Division of Applied Biology and Chemistry, Chungnam National UniversityUU0001302  ); Cho, Young-Kwon   (Division of Applied Biology and Chemistry, Chungnam National UniversityUU0001302  );
  • 초록

    Various cinnamaldehyde derivatives were synthesized and their inhibition activity $(pI_{50})$ of farnesyl protein transferase (FPTase) was measured to examine the structure-activity relationships (SAR) on the basis that FPTase was inhibited by ortho-hydroxycinnamaldehyde derived from extracts of the bark of Cinnamomum cassia Blume. The ortho-substituents on the phenyl backbone of cinnamaldehyde showed higher activity than those with meta- and para-substituents, and the side chain required unsaturated aldehyde. In particular, 2-chlorocinnamaldehyde, 5 showed the highest inhibition activity on the FPTase among them and its inhibition activity $(pI_{50})$ value was 4.45.


  • 주제어

    farnesyl protein transferase inhibirion .   O-cinnamaldehydes .   structure-activity relationships.  

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