본문 바로가기
HOME> 논문 > 논문 검색상세

논문 상세정보

열처리로 야기되는 우유 유청 단백질의 반응
Heat-Induced Reaction of Bovine Whey Proteins

이유라   (전남대학교 식품영양학과UU0001112  ); 홍윤호   (전남대학교 식품영양학과UU0001112  );
  • 초록

    $\alpha$ -La(holo-, apo form)과 $\alpha$ -La과 $\beta$ -Lg의 혼합물의 열 처리 시 변화의 정도를 DSC를 실시하여 비교하였다. Holo- $\alpha$ -La의 열 변성 정점 온도(Td)는 apo- $\alpha$ -La에 비해 높게 나타남으로써 열에 의한 변성에 더 안정함을 알 수 있었다. 두 종류 $\alpha$ -La의 혼합물의 경우 Td는 일치하지 않았으며 ago- $\alpha$ -La이 holo- $\alpha$ -La보다 더 낮게 나타났는데 이는 apo- $\alpha$ -La이열에 더 불안정함을 의미한다. $\alpha$ -La과 $\beta$ -Lg의 혼합물의 경우 hole- $\alpha$ -La과 $\beta$ -Lg의 혼합물의 변성 온도는 holo- $\alpha$ -La 하나만을 열처리 했을 때보다 변성 온도가 더 낮아져서, 열에 의한 변성이 $\beta$ -Lg의 유리 SH기에 의해 촉진되었음을 유추할 수 있었고, ago- $\alpha$ -La과 $\beta$ -Lg의 혼합물의 경우 변성 온도는 apo- $\alpha$ -La하나만을 열처리 했을 때보다 변성 온도가 2배 가까이 상승하면서, 열 처리에 더 안정해짐을 보여주었다. $\beta$ -Lg의 열 변성 양상은 pH 6.8의 조건에서 살펴보았을 때 가열 초기 단계부터 다소불안정한 peak를 보였으며 $\alpha$ -La과 혼합되었을 때 변성을 더 촉진시키면서 열에 불안정해짐을 시사하였다.


    Using differential scanning calorimetry (DSC), changes underwent by a mixture of $\alpha$ -lactalbumin ( $\alpha$ -La) and $\beta$ -lactoglobulin ( $\beta$ -Lg) during heat treatment were studied, yielding useful information for the dairy industry. Results of the DSC showed that the heat denaturation temperature of the hobo- $\alpha$ -La was higher than that of apo- $\alpha$ -La, suggesting hole- $\alpha$ -La's greater stability. The denaturation temperature of a mixture of holo- $\alpha$ -La and $\beta$ -Lg was also slightly lower than that of holo- $\alpha$ -La alone. The denaturation temperature of an apo- $\alpha$ -La and $\beta$ -Lg mixture was higher than that of holo- $\alpha$ -La and $\beta$ -Lg, suggesting that the heat stability of apo- $\alpha$ -La was increased by $\beta$ -Lg. Based on these results, it is possible to conclude that a mixture of holo- $\alpha$ -La and $\beta$ -Lg is more intensively affected by an increase in temperature than other samples, and that free sulphydryl groups seem to take part in this heat-induced denaturation.


  • 주제어

    ${\alpha}$-lactalbumin .   ${\beta}$-lactoglobulin .   differential scanning calorimetry .   heat treatment.  

  • 참고문헌 (22)

    1. Bemal, V. and Jelen, P. (1984) Effect of calcium binding on thermal denaturation of bovine $\alpha$-lactalbumin. J. Dairy Sci. 67, 2452-2454 
    2. de Wit, J. N. (1981) Structure and functional behaviour of whey proteins. Netherlands Mitk Dairy J. 35, 47-64 
    3. Hong, Y. H. and Creamer, L. K. (2002) Changed protein structuresof bovine $\beta$-lactoglobulin B and $\alpha$-lactalbumin as a consequence of heat treatment. Int. Dairy J. 12, 345-359 
    4. Lee, Y. R. and Hong, Y. H. (2002) Electrophoretic properties of heat-induced bovine $\alpha$-lactalbumin. J. Food Sci. Nutr. 7(1), 48-51     
    5. Morales, F. J., Romero, C. and Jimenez-Perez, S. (2000) Characterization of industrial processed milk by analysis of heat-induced changes. Int. J. Food Sci. Technol. 35, 193-200 
    6. Ruegg, M., Moor, U., and Blanc, B. (1977). A calorimetric study of thermal denaturation of whey protein in stimulated milk ultrafiltrate. J. Dairy Res. 44, 509-520 
    7. Holt, C. (2000) Molecular basis of whey protein food functionalities. Australian J. Dairy Technol. 55, 53-55 
    8. Paulsson, M. and Visser, H. (1992) Heat-induced interactions of milk proteins studied by differential scanning calorimetry. In Protein Interaction, Visser, H., VCH, Weinheim, pp. 117-134 
    9. Relkin, P. (1996). Thermal unfolding of $\beta$ -lactoglobulin, $\alpha$ -lactalbumin, and bovine serum albumin. A thermodynamic approach. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 36(6), 565-601 
    10. Morr, C. V. and Ha, E. Y. W. (1993) Whey protein concentrate and isolates : processing and functional properties. CRC Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 33(6), 431-476 
    11. de Wit, J. N. and Swinkels, G. A. M. (1980) A diBerential scanning calorimetric study of the thermal denaturation of bovine$\beta$ -lactoglobulin. Biochimica Biophysica Acta. 624, 40-50 
    12. Havea, P., Singh, H., and Creamer, L. K.. (2001) Characterization of heat-induced aggregates of $\beta$-lactoglobulin, $\alpha$-lactalbumin, and bovine serum albumin in a whey protein concentrate environment. J. Dairy Res. 68, 483-497 
    13. Hong, Y. H. (2000) Physicochemical and functional properties of $\alpha$ -lactalbumin and $\beta$ -lactoglobulin of bovine whey protein. Home Economics Res. J. 10, 45-49 
    14. Parris, N., Purcell, J. M., and Ptashkin, S. M. (1991) Thermal denaturation of whey proteins in skim milk. J. Agric. Food Chem. 39, 2167-2170 
    15. Wong, D. W. S., Cairand, W. M., and Paviath, A. E. (1996). Structure and functionalities of milk proteins. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 36(8), 807-844 
    16. Iametti, S., De Gregori, B., Vecchio, G., and Bonomi, F. (1996) Modifications occure at different structural levels during the heat denaturation of $\beta$-lactoglobulin. European J. Biochem. 237, 106-112 
    17. Relkin, P., Launay, B., and Eynard, L. (1993) Effect of sodium and calcium addition on thermal denaturation of apo-$\alpha$-lactalbumin: a differential scanning calorimetric study. J. Dairy Sci. 76, 36-47 
    18. Boye, J. I. and Alli, I. (2000) Thermal denaturation of mixtures of $\alpha$ -lactalbumin and $\beta$-lactoglobulin ; a differential scanning calorimetric study. Food Res. Int. 33, 673-682 
    19. McPhail, D. and Holt, C. (1999) Effect of anions on the denaturation and aggregation of $\beta$-lactoglobulin as measured by differential scanning microcalorimetry. Int. J. Food Sci. Technol. 34, 477-481 
    20. Hiraoka, Y., Segawa, T., Kuwajima, K., Sugai, S., and Murai, N. (1980) $\alpha$-lactalbumin: a calcium metalloprotein. Biochem. Biophys. Res. Commun. 95, 1098-1104 
    21. Hoffmann, M. A. M. and van Mil, P. J. J. M. (1997) Heatinduced aggregaion of $\beta$ -lactoglobulin ; role of the . free thiol group and disulfide bonds. J. Agric. Food Chem. 45, 2942-2948 
    22. John, A. and Shastri, P. N. (1998) Studies on food macromolecules by differential scanning calorimetry : a chtical appraisal. Int. J. Food Sci. Technol. 35(1), 1-14 
  • 이 논문을 인용한 문헌 (1)

    1. Kim, Bum-Keun ; Lee, Won-Jae ; Oh, Se-Jong ; Kim, Jin-Man ; Park, Dong-June 2010. "Preparation of Folic Acid-loaded WPI (Whey Protein Isolate) Nanoparticles by Cold-induced Gelation" Korean journal for food science of animal resources = 한국축산식품학회지, 30(1): 95~101     

 저자의 다른 논문

  • 홍윤호 (52)

    1. 1983 "유럽공동체(EC)의 낙농산업" 牛乳 4 (3): 35~38    
    2. 1983 "유럽공동체(EC)의 낙농산업" 牛乳 4 (4): 27~31    
    3. 1986 "굴비제조중 지방질성분 변화에 관한 연구" 한국식품과학회지 = Korean journal of food science and technology 18 (6): 485~491    
    4. 1986 "굴비제조중 유리아미노산의 변화에 관한 연구" 한국영양식량학회지 15 (3): 263~275    
    5. 1986 "굴비제조중 핵산관련물질의 변화에 관한 연구" 한국조리과학회지 = Korean Journal of Food and Cookery Science 2 (2): 1~7    
    6. 1986 "유당(Lactose) 및 그 유도체들의 특성과 이용" 牛乳 24 (): 31~36    
    7. 1987 "돌외차(Gynostemma pentaphyllum Makino)의 무기성분에 관한 연구" 한국영양식량학회지 16 (2): 105~109    
    8. 1987 "돌외차(Gynostemma pentaphyllum Makino)의 당(糖)에 관한 연구" 한국영양식량학회지 16 (4): 323~327    
    9. 1987 "재료를 달리한 김치의 품질" 한국영양식량학회지 16 (4): 268~277    
    10. 1987 "수분-열처리에 따른 고구마 전분의 이화학적 성질" 한국농화학회지 = Journal of the Korean society of Agricultural Chemistry and Biotechnology 30 (3): 242~249    

 활용도 분석

  • 상세보기

    amChart 영역
  • 원문보기

    amChart 영역

원문보기

무료다운로드
  • NDSL :
유료다운로드

유료 다운로드의 경우 해당 사이트의 정책에 따라 신규 회원가입, 로그인, 유료 구매 등이 필요할 수 있습니다. 해당 사이트에서 발생하는 귀하의 모든 정보활동은 NDSL의 서비스 정책과 무관합니다.

원문복사신청을 하시면, 일부 해외 인쇄학술지의 경우 외국학술지지원센터(FRIC)에서
무료 원문복사 서비스를 제공합니다.

NDSL에서는 해당 원문을 복사서비스하고 있습니다. 위의 원문복사신청 또는 장바구니 담기를 통하여 원문복사서비스 이용이 가능합니다.

이 논문과 함께 이용한 콘텐츠
이 논문과 함께 출판된 논문 + 더보기