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Bulletin of the Korean Chemical Society v.26 no.7, 2005년, pp.1051 - 1056   피인용횟수: 3

Thermodynamic Studies on the Interaction of Copper Ions with Carbonic Anhydrase

Sarraf, N.S.    (Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran   ); Mamaghani-Rad, S.    (Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran   ); Karbassi, F.    (Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran   ); Saboury, A. A.    (Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran  );
  • 초록

    The interaction of bovine carbonic anhydrase II with copper ions was studied by isothermal titration microcalorimetry, circular dichroism, UV spectrophotometry and temperature scanning spectrophotometry methods at 27 ${^{\circ}C}$ in Tris buffer solution at pH = 7.5. It was indicated that there are three non-identical different binding sites on carbonic anhydrase for $Cu^{2+}$ . The binding of copper ions is exothermic and can induce some minor changes in the secondary and tertiary structure of the enzyme, which does not unfold it, but can result in a decrease in both activity and stability of the enzyme.


  • 주제어

    Carbonic anhydrase .   Copper .   Titration calorimetry .   Circular dichroism .   Spectrophotometry.  

  • 참고문헌 (40)

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  • 이 논문을 인용한 문헌 (3)

    1. 2008. "" Bulletin of the Korean Chemical Society, 29(4): 736~740     
    2. 2008. "" Bulletin of the Korean Chemical Society, 29(4): 736~740     
    3. 2008. "Using the Extended Solvation theory for Thermodynamic Study on the interaction of Magnesium and Cobalt ions with human growth hormone" 대한화학회지 = Journal of the Korean Chemical Society, 52(6): 608~613     

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