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Characterization of a Fibrinolytic Serine Protease from a Wild Mushroom, Lepista nuda

Kim Jun-Ho    (Department of Chemistry, SangJi University  );
  • 초록

    Fibrinolytic enzyme was purified from the fruiting bodies of Lepista nuda, using DEAE-Cellulose chromatography, Phenyl Sepharose chromatography, and Mono-S column chromatography. The substance has a molecular weight of 30006.62 Da as measured by MALD-TOF mass spectrometry. The N-terminal amino acid sequence of the enzyme was Tyr-Pro-Ser-Pro-Ser-His-Gln-Thr-Ala-Val-Asn-Ala-Ile-Ile-X. The activity of the enzyme was inhibited by PMSF, indicating that the enzyme is a serine protease. No inhibition was found with E-64, pepstatin, and EDTA. It has broad substrate specificity for synthetic peptides. The enzyme was stable up to $30^{\circ}C$ . The enzyme hydrolyzes both Aa and y chains of human fibrinogen but did not show any reactivity for $B{\beta}$ chain of human fibrinogen.


  • 주제어

    Fibrin plate assay .   Fibrinolytic enzyme .   Lepista nuda.  

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