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The Journal of biochemistry v.119 no.3, 1996년, pp.456 - 462  

The CDw65 Monoclonal Antibodies VIM-8 and VIM-11 Bind to the Neutral Glycolipid V3FucnLc8Cer

Kniep, B. ; Peter-Katalinic, J. ; Muething, J. ; Majdic, O. ; Pickl, W. F. ; Knapp, W. ;
  • 초록  

    At the IV/sup th/ and VI/sup th/ Workshop on Human Leukocyte Differentiation Antigens a group of monoclonal antibodies recognizing myeloid cells was found to bind to the ganglioside X/sup 3/-NeuAcVII/sup 3/FucnLc/sub 10/Cer (VIM-2 dodecasaccharide). These antibodies were given the provisional cluster of differentiation designation CDw65. Three antibodies of this cluster (VIM-2, VIM-8, and VIM- 11) have now been studied in detail at the molecular and the cellular level. Binding of VIM-2 is abolished after treatment of cells with Vibrio cholerae neuraminidase, whereas VIM-8 and VIM-11 show enhanced binding to neuraminidase-treated cells. We investigated binding of the three mAbs to glycolipid antigens with shorter carbohydrate chains. Distinct differences were observed in the binding of CDw65 antibodies to VIII/sup 3/-NeuAcV/sup 3/FucnLc/sub 8/Cer (VIM-2 decasaccharide). VIM-2 strongly bound to this antigen, whereas no binding was observed with the other two mAbs. Conversely, the asialoganglioside of the VIM-2 decasaccharide, V/sup 3/FucnLc/sub 8/Cer, was not recognized by VIM-2, but this antigen bound strongly VIM-8 and VIM-11. Thus, VIM-2 and the other CDw65 antibodies represented two different antigen specificities.


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