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FEBS letters v.385 no.3, 1996년, pp.241 - 243  

Site-directed mutagenesis but not γ-carboxylation of Glu-35 in factor VIIa affects the association with tissue factor

Persson, Egon (Corresponding author. Vessel Wall Biology-Hemostasis, Novo Nordisk A/S, Hagedornsvej 1, DK-2820 Gentofte, Denmark. Fax: (45) (4443) 8110. ) ; Nielsen, Lars S. (Vessel Wall Biology, Health Care Discovery, Novo Nordisk A/S, Niels Steensens Vej 1, DK-2820 Gentofte, Denmark ) ;
  • 초록  

    Abstract Factor VIIa is a vitamin K-dependent enzyme whose γ-carboxyglutamic acid (Gla)-containing domain is important for calcium ion-dependent binding to the cofactor tissue factor and membrane surfaces. This domain contains 10 Gla residues, the individual roles and importance of which are not known. Comparisons with the homologous protein C, factor IX and prothrombin may provide functional information on the first nine Gla residues, whereas no data can be extrapolated to Gla-35 in factor VIIa. Therefore, the effects of posttranslational γ-carboxylation and site-directed mutagenesis of Glu-35 were investigated. Mutations to Asp, Gln or Val all lead to a lower affinity for tissue factor by decreasing the rate of association, in the case of the Val mutant by a factor of 200, as measured by surface plasmon resonance. In contrast, Glu or Gla side chains at position 35 appear to fulfil the functional roles equally well.


  • 주제어

    Factor VIIa .   Gla mutation .   γ-carboxylation .   Gla domain .   Tissue factor binding .   Surface plasmon resonance.  

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