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Phytochemistry v.42 no.2, 1996년, pp.291 - 293  

Purification and characterization of diamine oxidase from Triticum aestivum shoots

Suzuki, Yonezo ;
  • 초록  

    Abstract Diamine oxidase (DAO; EC 1.4.3.6) from the shoots of wheat seedlings was separated into two fractions; A ( M r 55 × 10 4 ) and B ( M r 11 × 10 4 ) by chromatography on DEAE-Sephadex A 25. However, fraction A is probably related to fraction B. The enzyme was purified to apparent homogeneity by chromatography on DEAE-cellulose, DEAE-Sephadex A 25, hydroxylapatite and Sephacryl s-300. The SDS gel electrophoresis yielded a single band at M r 5.8 × 10 4 . 1,3-DAP (diaminopropane) was the best substrate of the enzyme. The K m values for 1,3-DAP and for putrescine were 250 μM and 435 μM, respectively. Enzyme activity was strongly inhibited by the reagents for sulfydryl, copper-binding and carbonyl radical.


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