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Regulatory peptides v.44 no.2, 1993년, pp.215 - 223  

Sar1-p-Benzoylphenylalanine-angiotensin, a new photoaffinity probe for selective labeling of the type 2 angiotensin receptor

Bosse, R. ; Servant, G. ; Zhou, L.-M. ; Boulay, G. ; Guillemette, G. ; Escher, E. ;
  • 초록  

    Previous photoaffinity labeling of angiotensin II (Ang) receptors with azidophenylalanine containing Ang analogs produced high yield labeling of a 60 kDa protein on bovine adrenocortical membranes. This preparation is mostly enriched in the type 1 Ang receptor (AT 1 ) and AT 1 selective ligands (L158,809) totally prevented labeling, therefore confirming the AT 1 nature of the labeled protein. Our attempt to photolabel the type 2 Ang receptor (AT 2 ) of human myometrium with [Sar 1 ,d-Phe(N 3 ) 8 ]Ang was unsuccessful, revealing a high degree of photolabeling selectivity. An Ang analog, [Sar 1 ,Bpa 8 ]Ang (or BpaAng) was prepared containing the photosensitive amino acid p-benzoylphenylalanine (Bpa). This compound was a specific but non-competitive Ang antagonist on rabbit aorta with a pA 2 of 8.5. It displayed good binding affinities for bovine adrenocortical membranes (K d = 6.5 nM), a predominantly AT 1 preparation, and for human myometrium membranes (K d = 0.39 nM), a predominantly AT 2 preparation. Photolabeling experiments with iodinated BpaAng showed that AT 1 was not covalently labeled whereas AT 2 was covalently labeled with high yield. Labeling specificity was verified with the AT 2 -selective ligand PD123319 and with the AT 1 -selective antagonist L158,809. Our results indicate that 125 I-BpaAng is exclusively labeling AT 2 sites. This compound should be a useful tool for further biochemical characterization of the AT 2 binding site.


  • 주제어

    Photoaffinity labeling .   Angiotensin II .   Angiotensin I.  

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