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Colloid and polymer science v.274 no.5, 1996년, pp.482 - 489  

Enzyme immobilization in reactive nanoparticles produced by inverse microemulsion polymerization

Daubresse, C. ; Grandfils, Ch. ; ; rome, R. ; Teyssié ; , Ph. ;
  • 초록  

    Abstract This paper deals with the immobilization of alkaline phosphatase by physical entrapment within colloidal particles produced by inverse microemulsion polymerization. Functionality has been imparted to the nanoparticle surface by copolymerization of acrylamide (the main monomer), N,N&vprime; -methylene-bis-acrylamide (the cross-linking agent) with either N -acryloyl-1,6-diaminohexane (an amine promoter) or acrylic acid (a carboxylic acid promoter). The effect of the functional comonomers on the size and zeta potential of the reactive latexes has been studied. Integrity of the immobilized enzyme has been ascertained from its catalytic activity towards hydrolysis of p -nitrophenylphosphate.


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  • 주제어

    Inverse microemulsion polymerization .   microemulsion .   protein immobilization .   latex .   surface modification.  

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