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Cyclomaltodextrin glucanotransferase from Bacillus circulans E 192: nitration with tetranitromethane.

Villette, J R Helbecque, N Albani, J R Sicard, P J Bouquelet, S J
  • 초록  

    Nitration of tyrosine residues was performed on Bacillus circulans E 192 cyclomaltodextrin glucanotransferase (CGTase) using tetranitromethane (TNM). A maximum of 15 out of 28 tyrosine residues is modified with 8 mM TNM, entailing a concomitant loss of enzymic activity and tryptophan fluorescence. Spectroscopic studies suggest that these two phenomena are related to an impairment of the enzyme conformation as a consequence of the tyrosine nitration. The presence of 5 mM acarbose during the CGTase nitration results in the protection of one tyrosine residue and the rate of inactivation is reduced 9.4-fold. These results support a contribution of a tyrosine residue in the CGTase catalytic site. The nitration of CGTase also entails a decrease in the enzyme's affinity for a beta-cyclodextrin (beta-CD) co-polymer. Kinetic and analytical investigations on isolated modified enzymes support the concept that this phenomenon is unrelated to the modification of tyrosine residues, but rather concerns a side reaction of the reagent occurring at the raw-starch-binding site of the CGTase.


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