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Molecules and cells v.6 no.3, 1996년, pp.296 - 302  

High-level Expression and Secretion of Serratia marcescens Metalloprotease Inhibitor in Bacillus subtilis by Aid of Subtilisin Promotor and Signal Sequence

Bae, Kwang Hee   Lee, Si Hyoung   Kim, Sun Taek   Lee, Sang Jun   Shin, Hong Chul   Byun, Si Myung  
  • 초록

    Metalloprotease inhibitor (SmaPI) of a gram-negative bacterium, Serratia marcescens, was expressed and secreted in a heterologous host, Bacillus subtilis DB431, by aid of a subtilisin promotor and signal sequence. The DNA fragment containing the coding sequence for SmaPI was amplified by polymerase chain reaction, and the amplified-DNA product was inserted into the downstream region of a subtilicin signal sequence. The recombinant SmaPI expressed in Bacillus subtilis DB431 was secreted into the culture medium in a large amount. After cultivation for 32 h, the amount of SmaPI secreted into the culture medium reached about 100 mg/liter when estimated by measuring inhibitory activities toward Serratia marcescens metalloprotease (SMP). The $NH_2$ -terminal amino acid sequencing analysis confirmed that authentic SmaPI and the recombinant SmaPI have the same $NH_2$ -terminal amino acid sequences. The inhibitory activity of the purified recombinant SmaPI was found to be nearly equivalent to that of authentic SmaPI.


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