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The journal of immunology : official journal of the American Association of Immunologists v.198 no.3, 2017년, pp.1334 - 1344   SCI SCIE
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Antigenic Determinants of Der p 1: Specificity and Cross-Reactivity Associated with IgE Antibody Recognition

Glesner, Jill (Indoor Biotechnologies Inc., Charlottesville, VA 22903 ); Vailes, Lisa D. (Indoor Biotechnologies Inc., Charlottesville, VA 22903 ); Schlachter, Caleb (University of South Carolina, Columbia, SC 29208 ); Mank, Nicholas (and ); Minor, Wladek (University of South Carolina, Columbia, SC 29208 ); Osinski, Tomasz (and ); Chruszcz, Maksymilian (University of Virginia, Charlottesville, VA 22908 ); Chapman, Martin D. (University of Virginia, Charlottesville, VA 22908 ); Pomés, Anna (University of South Carolina, Columbia, SC 29208 );
  • 초록  

    Der p 1 and Der f 1 are major allergens from Dermatophagoides pteronyssinus and D. farinae , respectively. An analysis of antigenic determinants on both allergens was performed by site-directed mutagenesis. The analysis was based on the x-ray crystal structures of the allergens in complex with Fab fragments of three murine mAbs that interfere with IgE Ab binding: the two Der p 1–specific mAbs 5H8 and 10B9, and the cross-reactive mAb 4C1. On one hand, selected residues in the epitopes for mAb 5H8 and mAb 4C1 were substituted with amino acids that resulted in impaired Ab binding to Der p 1. On the other hand, an epitope for the Der p 1–specific mAb 10B9, which partially overlaps with mAb 4C1, was created in Der f 1. The mutation of 1–3 aa residues in Der f 1 was sufficient to bind mAb 10B9. These residues form hydrogen bonds with CDRs of the Ab other than H CDR3. This observation unveils an exception to the dominant role of H CDR3 commonly observed in Ag recognition. Overall, this study resulted in the identification of important residues for mAb and IgE Ab recognition in group 1 mite allergens. This information can be used to engineer allergen mutants with reduced IgE Ab binding for immunotherapy.


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