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Journal of dairy science v.100 no.2, 2017년, pp.881 - 885   SCI SCIE
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Short communication: Inhibition of angiotensin 1-converting enzyme by peptides derived from variants of bovine β-casein upon apical exposure to a Caco-2 cell monolayer

Petrat-Melin, Bjørn (Corresponding author ) ; Le, Thao T. ; Møller, Hanne S. ; Larsen, Lotte B. ; Young, Jette F. ;
  • 초록  

    ABSTRACT This study investigated the consequence of genetically contingent amino acid substitutions in bovine β-casein (CN) genetic variants A 1 , A 2 , B, and I on the structure and bioactive potential of peptides following in vitro digestion. The β-CN variants were digested in vitro using pepsin and pancreatin, and a peptide profile was obtained by liquid chromatography tandem mass spectrometry, revealing among others, the β-casomorphin precursor peptides VYPFPGPIHN and VYPFPGPIPN, derived from variant A 1 /B and from A 2 /I, respectively. These 2 peptides were synthesized and assessed for angiotensin 1-converting enzyme (ACE) inhibitory capacity before and after incubation with a monolayer of Caco-2 intestinal cells. The VYPFPGPIHN was a stronger ACE inhibitor than VYPFPGPIPN, with the concentration needed to reach half-maximal inhibition (IC 50 ) of 123 ± 14.2 μ M versus 656 ± 7.6 μ M . Exposure to a Caco-2 intestinal cell monolayer did not affect ACE inhibition by VYPFPGPIHN, but resulted in an almost 2-fold increase in inhibition by VYPFPGPIPN after incubation. Subsequent tandem mass spectrometric analysis identified the truncated peptide VYPFPGPIP, suggesting hydrolysis by a cell membrane associated peptidase. Thus, genetic variation in bovine β-CN results in the generation of peptides that differ in bioactivity, and are differently affected by intestinal brush border peptidases.


  • 주제어

    angiotensin 1-converting enzyme .   beta-casein .   bioactive peptide .   genetic variant .   in vitro digestion.  

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