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Molecular cell v.65 no.4, 2017년, pp.743 - 750.e4   SCI SCIE
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Initiation of Quality Control during Poly(A) Translation Requires Site-Specific Ribosome Ubiquitination

Juszkiewicz, Szymon (MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge CB2 0QH, UK ) ; Hegde, Ramanujan S. (MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge CB2 0QH, UK ) ;
  • 초록  

    Summary Diverse cellular stressors have been observed to trigger site-specific ubiquitination on several ribosomal proteins. However, the ubiquitin ligases, biochemical consequences, and physiologic pathways linked to these modifications are not known. Here, we show in mammalian cells that the ubiquitin ligase ZNF598 is required for ribosomes to terminally stall during translation of poly(A) sequences. ZNF598-mediated stalling initiated the ribosome-associated quality control (RQC) pathway for degradation of nascent truncated proteins. Biochemical ubiquitination reactions identified two sites of mono-ubiquitination on the 40S protein eS10 as the primary ribosomal target of ZNF598. Cells lacking ZNF598 activity or containing ubiquitination-resistant eS10 ribosomes failed to stall efficiently on poly(A) sequences. In the absence of stalling, read-through of poly(A) produces a poly-lysine tag, which might alter the localization and solubility of the associated protein. Thus, ribosome ubiquitination can modulate translation elongation and impacts co-translational quality control to minimize production of aberrant proteins. Highlights Poly(A), not poly-basic tracts, are the main trigger of ribosome stalling in mammals The ubiquitin ligase ZNF598 is required to stall ribosomes during poly(A) translation ZNF598 primarily mono-ubiquitinates two lysines on the 40S ribosomal protein eS10 ZNF598 deletion or mutation of its eS10 target permits increased poly(A) translation Graphical Abstract [DISPLAY OMISSION]


  • 주제어

    translation .   protein quality control .   ribosome stalling .   ubiquitination .   nonstop mRNA .   poly(A).  

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