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Biochemical and biophysical research communications v.494 no.3/4, 2017년, pp.736 - 741   SCI SCIE
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Crystal structure and thermodynamic dissection of chitin oligosaccharide binding to the LysM module of chitinase-A from Pteris ryukyuensis

Ohnuma, Takayuki (Department of Advanced Bioscience, Kindai University, 3327-204 Nakamachi, Nara 631-8505, Japan ) ; Taira, Toki (Department of Bioscience and Biotechnology, Faculty of Agriculture, University of the Ryukyus, Okinawa, Japan ) ; Umemoto, Naoyuki (Department of Advanced Bioscience, Kindai University, 3327-204 Nakamachi, Nara 631-8505, Japan ) ; Kitaoku, Yoshihito (Department of Advanced Bioscience, Kindai University, 3327-204 Nakamachi, Nara 631-8505, Japan ) ; Sørlie, Morten (Department of Chemistry, Biotechnology, and Food Science, The Norwegian University of Life Sciences, 1432 Ås, Norway ) ; Numata, Tomoyuki (Biomedical Research Institute, National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST), Tsukuba 305-8566, Japan ) ; Fukamizo, Tamo (Department of Advanced Bioscience, Kindai University, 3327-204 Nakamachi, Nara 631-8505, Japan ) ;
  • 초록  

    Abstract We determined the crystal structure of a LysM module from Pteris ryukyuensis chitinase-A ( Pr LysM2) at a resolution of 1.8 A. Structural and binding analysis of Pr LysM2 indicated that this module recognizes chitin oligosaccharides in a shallow groove comprised of five sugar-binding subsites on one side of the molecule. The free energy changes (Δ G r °) for binding of (GlcNAc) 6 , (GlcNAc) 5 , and (GlcNAc) 4 to Pr LysM2 were determined to be −5.4, −5,4 and −4.6 kcal mol −1 , respectively, by ITC. Thermodynamic dissection of the binding energetics of (GlcNAc) 6 revealed that the driving force is the enthalpy change (Δ H r ° = −11.7 ± 0.2 kcal/mol) and the solvation entropy change (− T Δ S solv ° = −5.9 ± 0.6 kcal/mol). This is the first description of thermodynamic signatures of a chitin oligosaccharide binding to a LysM module. Highlights Crystal structure of a LysM module from Pteris ryukyuensis chitinase-A ( Pr LysM2) was determined at a resolution of 1.8 A. LysM module recognizes chitin oligosaccharides in a shallow groove on the molecule. Thermodynamic dissection of the binding energetics of (GlcNAc) 6 to Pr LysM2 was carried out. The binding site comprises of five sugar-binding subsites.


  • 주제어

    LysM .   Thermodynamic dissection .   Crystal structure.  

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