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Acta crystallographica. Section D, Biological crys... 34건

  1. [해외논문]   The papers of Dorothy Mary Crowfoot Hodgkin.  


    Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography v.52 no.3 ,pp. 423 - 424 , 1996 , 0907-4449 ,

    초록

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  2. [해외논문]   MAGICSQUASH: more versatile non-crystallographic averaging with mulitple constraints.  

    Schuller, D J
    Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography v.52 no.3 ,pp. 425 - 434 , 1996 , 0907-4449 ,

    초록

    The simultaneous application of multiple constraints such as non-crystallographic symmetry averaging, solvent levelling, histogram matching and Sayre's equation has proven to be very effective for phase refinement and extension. An existing program for this purpose, SQUASH, has been altered to increase the flexibility of its non-crystallographic symmetry averaging. The modified program, MAGICSQUASH, can handle multiple-domain averaging and multiple space group averaging and has aided in the solution of several structures. Examples are described which include the first simultaneous application of solvent levelling, histogram matching and Sayre's equation in two crystal forms while averaging between them.

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  3. [해외논문]   Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6 A resolution: implications for its role in the oral cavity.  

    Ramasubbu, N ; Paloth, V ; Luo, Y ; Brayer, G D ; Levine, M J
    Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography v.52 no.3 ,pp. 435 - 446 , 1996 , 0907-4449 ,

    초록

    Salivary alpha-amylase, a major component of human saliva, plays a role in the initial digestion of starch and may be involved in the colonization of bacteria involved in early dental plaque formation. The three-dimensional atomic structure of salivary amylase has been determined to understand the structure-function relationships of this enzyme. This structure was refined to an R value of 18.4% with 496 amino-acid residues, one calcium ion, one chloride ion and 170 water molecules. Salivary amylase folds into a multidomain structure consisting of three domains, A, B and C. Domain A has a (beta/alpha)(8-) barrel structure, domain B has no definite topology and domain C has a Greek-key barrel structure. The Ca(2+) ion is bound to Asnl00, Arg158, Asp167, His201 and three water molecules. The Cl(-) ion is bound to Arg195, Asn298 and Arg337 and one water molecule. The highly mobile glycine-rich loop 304-310 may act as a gateway for substrate binding and be involved in a 'trap-release' mechanism in the hydrolysis of substrates. Strategic placement of calcium and chloride ions, as well as histidine and tryptophan residues may play a role in differentiating between the glycone and aglycone ends of the polysaccharide substrates. Salivary amylase also possesses a suitable site for binding to enamel surfaces and provides potential sites for the binding of bacterial adhesins.

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  4. [해외논문]   Locating a local symmetry axis from patterson map cross vectors: application to crystal data from GroEl, GTP cyclohydrolase I and the proteosome.  

    Stubbs, M T ; Nar, H ; Löwe, J ; Huber, R ; Ladenstein, R ; Spangfort, M D ; Svensson, L A
    Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography v.52 no.3 ,pp. 447 - 452 , 1996 , 0907-4449 ,

    초록

    The cross vectors of the native Patterson map are shown to exhibit non-crystallographic symmetry in the case of local axes parallel to one another. This information can be used to determine the translation component of such axes. A program is described to search for this cross vector, and is tested on low-resolution data from crystals of the tetradecameric GroEL molecule, the decameric GTP cyclohydrolase I and the tetradecameric proteosome. For GroEL, the function produces a packing arrangement optimal for sevenfold symmetry, and is in agreement with the dimensions of the molecule as given by electron microscopy data and the recently determined crystal structure. Positioning of local axes is confirmed by two high-resolution crystal structure analyses: the fivefold axis in cyclohydrolase I and the sevenfold axis in the proteosome. Implications for the location of heavy-atom positions are discussed for these two cases.

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  5. [해외논문]   Structure of a bovine thrombin-hirudin51-65 complex determined by a combination of molecular replacement and graphics. Incorporation of known structural information in molecular replacement.  

    Vitali, J ; Martin, P D ; Malkowski, M G ; Olsen, C M ; Johnson, P H ; Edwards, B F
    Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography v.52 no.3 ,pp. 453 - 464 , 1996 , 0907-4449 ,

    초록

    Crystals of the bovine thrombin-hirudins(51-65) complex have space group P6(1)22 with cell constants a = 116.4, and c = 200.6 A and two thrombin molecules in the asymmetric unit. Only one thrombin molecule could be located by generalized molecular replacement; the second was fit visually as a rigid body to an improved electron-density difference map. The structure was refined to R = 0.192 with two B values per residue (main chain and side chain) at 3.2 A. The polar interactions of the peptides with the exosite of thrombin show differences consistent with the known flexibility in the interactions of the C-terminal peptide of hirudin with thrombin. The hirudin peptide in complex 2 has a higher temperature factor as compared with peptide 1 which may be correlated partly with a larger number of short-range electrostatic interactions between peptide 1 and thrombin and partly with the fact that thrombin 2 is epsilon-thrombin which is cleaved at Thr149A near the peptide binding site. Later, using this structure as a test case, it was shown that the position for the second thrombin could also be determined by a novel modification of the molecular-replacement method in which the contribution of the known molecule is subtracted from the structure factors. This approach is facile and applicable to any crystal containing two or more macromolecules in the asymmetric unit in which some but not all of the molecules can be determined by molecular replacement.

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  6. [해외논문]   A highly efficient 24-condition matrix for the crystallization of nucleic acid fragments.  

    Berger, I ; Kang, C ; Sinha, N ; Wolters, M ; Rich, A
    Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography v.52 no.3 ,pp. 465 - 468 , 1996 , 0907-4449 ,

    초록

    A matrix screen is presented with optimized conditions for the crystallization of nucleic acid fragments. The screen consists of 24 conditions only and utilizes minimal amounts of sample. It has been tested on a series of DNA and RNA oligomers, and yielded diffraction-quality crystals of many specimens including drug-DNA complexes. Preliminary X-ray analysis of the crystals is reported.

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  7. [해외논문]   A challenging case for protein crystal structure determination: the mating pheromone Er-1 from Euplotes raikovi.  

    Anderson, D H ; Weiss, M S ; Eisenberg, D
    Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography v.52 no.3 ,pp. 469 - 480 , 1996 , 0907-4449 ,

    초록

    Four different phasing methods have been applied to the determination of the crystal structure of the 40 amino-acid mating pheromone of the unicellular ciliated protozoan Euplotes raikovi. The difficulties, failures and successes in attempts to solve the structure by: (1) molecular replacement, (2) direct phasing using the 'Shake and Bake' algorithm, (3) isomorphous replacement, and (4) multiple-wavelength anomalous dispersion are described. The structure was first solved by molecular replacement, and then was the first successful structure determination by 'Shake and Bake' without the direct involvement of its authors. A description of the current status of the high-resolution refinement of the structure is also given. The model is refined against 1 A resolution data to an R factor of 12.9%, and includes H atoms and discretely disordered side chains.

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  8. [해외논문]   Structure of the DNA octanucleotide d(ACGTACGT)2.  

    Wilcock, D J ; Adams, A ; Cardin, C J ; Wakelin, L P
    Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography v.52 no.3 ,pp. 481 - 485 , 1996 , 0907-4449 ,

    초록

    d(ACGTACGT), C(78)H(84)N(30)O(32)P(7).20H(2)O, M(r) (DNA) = 2170, tetragonal, P4(3)2(1)2 (No 96), a = 42.845 (1), b = 42.845(1), c = 24.804 (1) A, V = 45532.5 (2) A(3), z = 8,lambda(MoKalpha) = 0.71069 A, micro (MoKalpha) = 0.10 mm(-1), T = 295 K, R = 0.18 for 1994 unique reflections between 5.0 and 1.9 A resolution. The self-complementary octanucleotide d(ACGTACGT)(2) has been crystallized and its structure determined to a resolution of 1.9 A. The asymmetric unit consists of a single strand of octamer with 20 water molecules. It is only the second example of an octanucleotide having terminal A.T base pairs whose structure has been determined by X-ray crystallography. The sequence adopts the modified A-type conformation found for all octanucleotide duplexes studied to date with the helix bent by approximately 15 degrees and an average tilt angle of 0 degrees. Unusually the data collection was carried out using a 3 kW molybdenum sealed-tube source. The conformational details are discussed in comparison with other closely related sequences.

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  9. [해외논문]   Structure determination of a lone alpha-helical antifreeze protein from winter flounder.  

    Sicheri, F ; Yang, D S
    Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography v.52 no.3 ,pp. 486 - 498 , 1996 , 0907-4449 ,

    초록

    The X-ray crystal structure of a lone alpha-helical antifreeze protein from winter flounder has been determined to 1.5 A using a combination of molecular-replacement and isomorphous-replacement techniques. Molecular replacement involved a multiparameter search using X-PLOR with two 37-mers of alanine in idealized alpha-helical conformations as the search models. Identified were a large number of potential solutions from which the correct solution was not distinguishable. Commitment of the top 1620 solutions to cycles of rigid-body, positional and simulated-annealing refinement identified the correct solution by a small margin in R factor. Low-resolution electron-density maps generated with phasing information from TbNO(3) and LaNO(3) derivatives were consistent with the top molecular-replacement solution. These derivatives also provided a means to filter and compare the large number of other molecular-replacement solutions with reasonable R factor statistics. The structure-solution strategy described herein may prove useful for the determination of other relatively simple alpha-helical X-ray structures.

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  10. [해외논문]   Refined three-dimensional structure of cat-muscle (M1) pyruvate kinase at a resolution of 2.6 A.  

    Allen, S C ; Muirhead, H
    Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography v.52 no.3 ,pp. 499 - 504 , 1996 , 0907-4449 ,

    초록

    The three-dimensional structure of cat-muscle pyoruvate kinase has been refined at a resolution of 2.6 A. The details of the structure permit interpretation of the original heavy-atom studies and give insight into the importance of conserved residues in pyruvate kinases and the allosteric behaviour of the enzyme. There are a small number of essential residues which determine the relative orientations of domains and the precise nature of intersubunit contacts. Arginine residues are particularly important.

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    Fig. 1 이미지

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