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Journal of microbiology and biotechnology 20건

  1. [국내논문]   Isolation of ?Lactamase Inhibitory Protein from Streptomyces exfoliatus SMF19 and Cloning of the Corresponding Gene  

    Park, H.-U. ; Lee, Kye Joon
    Journal of microbiology and biotechnology v.6 no.6 ,pp. 369 - 374 , 1996 , 1017-7825 ,

    초록

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    Fig. 1 이미지
  2. [국내논문]   Cloning and Characterization of GL-7-ACA Acylase Gene from Pseudomonas sp. GK16  

    Lee, Y.-S. ; Yang, H.-C. ; Park, S.-S.
    Journal of microbiology and biotechnology v.6 no.6 ,pp. 375 - 380 , 1996 , 1017-7825 ,

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  3. [국내논문]   A Plasmid of Lactococcus lactis subsp. lactis ML8 Linked with Lactose Metabolism and Extracellular Proteinase  

    Lee, J.-H. ; Lee, Hyong Joo
    Journal of microbiology and biotechnology v.6 no.6 ,pp. 381 - 385 , 1996 , 1017-7825 ,

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  4. [국내논문]   Molecular Cloning of a ?D-Galactosidase Gene from Lactococcus lactis subsp. lactis 7962  

    Chang, H.-C. ; Choi, Y.-D. ; Lee, H.-J.
    Journal of microbiology and biotechnology v.6 no.6 ,pp. 386 - 390 , 1996 , 1017-7825 ,

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  5. [국내논문]   $Na^{+}$-dependent NADH:quinone Oxidoreductase in the Respiratory Chain of the Marine Bacterium Marinomonas vaga   피인용횟수: 1

    Kim, Young-Jae (Department of Microbiology, Changwon National University ) , Park, Yong-Ha (Korean College for Type Cultures, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology, Korea Institute of Science and Technology)
    Journal of microbiology and biotechnology v.6 no.6 ,pp. 391 - 396 , 1996 , 1017-7825 ,

    초록

    The Gram-negative marine bacterium Marinomonas vaga, which requires 0.5 M NaCl concentration for optimal growth, is slightly halophilic. The growth of M vaga was highly resistant to the proton conductor, carbonyl cyanide m-chlorophenylhydrazone (CCCP) under alkaline pH conditions (pH 8.5) but very sensitive to CCCP under acidic pH conditions (pH 6.5). These results suggest that the respiratory chain-linked NADH oxidase system of M. vaga may lead to generation of a $Na^{+}$ electrochemical gradient. In order to examine the existence of $Na^{+}$ -stimulated NADH oxidase in M. vaga, membrane fractions were prepared by the osmotic lysis method. The membrane-bound NADH oxidase oxidized both NADH and deamino-NADH as substrates and required $Na^{+}$ for maximum activity. The maximum activity of NADH oxidase was obtained at about pH 8.5 in the presence of 0.2 M NaCl. The site of $Na^{+}$ -dependent activation in the NADH oxidase system was at the NADH:quinone oxidoreductase segment. The NADH oxidase and NADH:quinone oxidoreductase were very sensitive to the respiratory chain inhibitor, 2-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxide (HQNO) in the presence of 0.2 M NaCl but highly resistant to another respiratory inhibitor, rotenone. Based on these findings, we conclude that M. vaga possesses the $Na^{+}$ -dependent NADH:quinone oxidoreductase that may function as an electrogenic $Na^{+}$ pump.

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  6. [국내논문]   Production of Cycloinulooligosaccharide Fructanotransferase (CFTase) from Bacillus sp. CFCl   피인용횟수: 2

    Kim, Hwa-Young (Graduate School of Biotechnology, Korea University ) , Park, Jeong-Bok (Graduate School of Biotechnology, Korea University ) , Kwon, Young-Man (Graduate School of Biotechnology, Korea University ) , Choi, Yong-Jin (Graduate School of Biotechnology, Korea University)
    Journal of microbiology and biotechnology v.6 no.6 ,pp. 397 - 401 , 1996 , 1017-7825 ,

    초록

    A bacterial strain CFCl, which produced an extracellular cycloinulooligosaccharide fructanotransferase(CFTase), was isolated from soil. The isolated strain was identified as a strain of Bacillus sp. The synthesis of CFTase by the bacterium was found to be induced by inulin which was added to the culture medium as a carbon source. The highest activity of CFTase was observed at pH 7.5 and $37^{\circ}C$ in the medium containing 4% inulin and 0.5% peptone as a carbon source and a nitrogen source, respectively. Under the optimal conditions, the enzyme activity in the culture supernatant reached the highest level of 85 munits/ml after 96 h cultivation.

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  7. [국내논문]   Purification and Characterization of Inulin Fructotransferase (Depolymerizing) from Arthrobacter sp. A-6  

    Park, J.-B. ; Choi, Y.-J.
    Journal of microbiology and biotechnology v.6 no.6 ,pp. 402 - 406 , 1996 , 1017-7825 ,

    초록

    A bacterial strain CFCl, which produced an extracellular cycloinulooligosaccharide fructanotransferase(CFTase), was isolated from soil. The isolated strain was identified as a strain of Bacillus sp. The synthesis of CFTase by the bacterium was found to be induced by inulin which was added to the culture medium as a carbon source. The highest activity of CFTase was observed at pH 7.5 and $37^{\circ}C$ in the medium containing 4% inulin and 0.5% peptone as a carbon source and a nitrogen source, respectively. Under the optimal conditions, the enzyme activity in the culture supernatant reached the highest level of 85 munits/ml after 96 h cultivation.

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  8. [국내논문]   Purification and Biochemical Properties of Extracellular Phospholipase $A_1$ from Serratia sp. MK1  

    Kim, Myung-Kee (Department of Biological Sciences, Korea Advanced Institute of Science and Technology ) , Rhee, Joon-Shick (Department of Biological Sciences, Korea Advanced Institute of Science and Technology)
    Journal of microbiology and biotechnology v.6 no.6 ,pp. 407 - 413 , 1996 , 1017-7825 ,

    초록

    A novel type of extracellular phospholipase $A_1$ was isolated from Serratia sp. MK1 and purified to homogeneity by ammonium sulfate precipitation, anion exchange and gel filtration chromatography. The purified enzyme was a monomer with a molecular mass of about 43, 000 Da. This enzyme showed the highest lipolytic activity toward phosphatidylserine among the phosphoglycerides tested, and preferentially catalyzed the hydrolysis of the ester bond in phosphatidic acid to lyso-phosphatidic acid. Enzyme activity was completely inhibited by the addition of a chelating agent such as EDTA, and inhibited enzyme activity was fully recovered by the presence of $Ca^{2+}$ . This implies that the enzyme requires $Ca^{2+}$ for activity. The enzyme was stable up to $70^{\circ}C$ when incubated for 1 h at pH 8.5, and the optimal pH and temperature were 8.5 and $50^{\circ}C$ , respectively.

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  9. [국내논문]   Purification and Characterization of Clostridium thermocellum Xylanase from Recombinant Escherichia coli  

    Koo, Bon-Joon (Department of Fermentation, R&D Center of TS Corp ) , Oh, Hwa-Gyun (Department of Fermentation, R&D Center of TS Corp ) , Cho, Ki-Haeng (Department of Fermentation, R&D Center of TS Corp ) , Yang, Chang-Kun (Department of Fermentation, R&D Center of TS Corp ) , Jung, Kyung-Hwa (Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology, KIST ) , Ryu, Dai-Young (Department of Fermentation, R&D Center of TS Corp)
    Journal of microbiology and biotechnology v.6 no.6 ,pp. 414 - 419 , 1996 , 1017-7825 ,

    초록

    The xylnX gene encoding a xylanase from Clostridium thermocellum ATCC27405 was cloned in the plasmid pJH27, an E. coli-Bacillus shuttle vector and the resultant recombinant plasmid, pJX18 was transformed into E. coli HB101. The overexpressed xylanase was found to be secreted into the periplasmic space of the recombinant E. coli cells. The crude enzyme was obtained by treating the E. coli cells with lysozyme, and purified by DEAE-Sepharose column chromatography. Molecular wieght of the xylanase was estimated to be 53 kDa by gel filtration. The pI value was determined to be pH 8.8. The N-terminal sequence of the enzyme protein was Asp-Asp-Asn-Asn-Ala-Asn-Leu-Val-Ser-Asn which was considered to be the sequence of that of the mature form protein. The Km value of the enzyme for oat spelt xylan was calculated to be 2.63 mg/ml and the Vmax value was $0.47 {\mu}mole/min$ . The xylanase had a pH optimum for its activity at pH 5.4 and a temperature optimum at $60^{\circ}C$ . The enzyme hydrolyzed xylan into xylooligosaccharides which were composed mainly of xylobiose (40%) and xyloltriose (12%) after 5 hour reaction. This result indicates that the xylanase from C. thermocellum ATCC27405 is an endo-acting enzyme.

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  10. [국내논문]   Cultivation of Phanerochaete chrysosporium and Lignin Peroxidase Activity   피인용횟수: 3

    Kim, Yeong-Kwan (Department of Environmental Engineering, Kangwon National University ) , Kim, Gieun (Department of Dairy Science, Kangwon National University ) , Jeong, Myoung-Sun (Department of Environmental Engineering, Kangwon National University)
    Journal of microbiology and biotechnology v.6 no.6 ,pp. 420 - 424 , 1996 , 1017-7825 ,

    초록

    Effects of exogenous veratryl alcohol addition on the growth of basidiomycete Phanerochaete chrysosporium ME-446 and the induction of lignin peroxidase activity were investigated in this study. The organism was grown in ligninolytic (low-nitrogen) culture conditions in which extracellular enzymes are produced. Analyses showed that a statistically significant decrease of cell growth was associated with the veratryl alcohol addition. The effect of veratryl alcohol addition on LiP activity was nearly instantaneous and this effect diminished with culture aging. The extent of this effect was different depending on the time of addition, which led to a speculation that there might be some other effector species which played a role in regulation of lignin peroxidase activity.

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