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한국농화학회지 = Journal of the Korean society of Agricul... 18건

  1. [국내논문]   쌀을 포함한 곡류 및 두류의 항변이원 활성의 검색  

    강미영 (경북대학교 사범대학 가정교육과 ) , 최영희 (경북대학교 사범대학 가정교육과 ) , 남석현 (아주대학교 자연과학대학 기초과학부)
    한국농화학회지 = Journal of the Korean society of Agricultural Chemistry and Biotechnology v.39 no.6 ,pp. 419 - 423 , 1996 , 0368-2897 ,

    초록

    SOS chromotest 방법을 이용하여 천연물에 포함된 항변이원성 물질의 활성을 정량화 할 수 있는 항변이원 활성단위 측정법을 개발하였다. 이 방법에 의하여 시료의 항변이원 활성을 특정 화학적 변이원이 유도하는 변이원성이 표준측정 조건하에서 50% 억제되는 시료의 양으로 수치화하는 것이 가능하게 되었다. 확립된 방법으로 쌀의 품종별 항변이원 활성 및 기타 곡류의 항변이원 활성을 조사하였다. 그 결과 변이품종 쌀인 자도와 향도가 취반용으로 사용되는 추청보다 항변이원 활성이 높았고, 일반적으로 검정콩이나 팥과 같은 잡곡의 항변이원 활성이 현미보다 높았다.

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    Fig. 1 이미지
  2. [국내논문]   유색미 쌀겨 추출물의 화학적 변이원 mitomycin C에 대한 변이원성 억제기작   피인용횟수: 2

    강미영 (경북대학교 사범대학 가정교육과 ) , 최영희 (경북대학교 사범대학 가정교육과 ) , 남석현 (아주대학교 자연과학대학 기초과학부)
    한국농화학회지 = Journal of the Korean society of Agricultural Chemistry and Biotechnology v.39 no.6 ,pp. 424 - 429 , 1996 , 0368-2897 ,

    초록

    유색미 쌀겨가 화학적 변이원에 의한 유전독성을 억제하는 작용기작을 유색미 품종인 수원415호 쌀겨의 유기용매추출물과 변이원인 mitomycin C를 이용하여 조사하였다. 70%에탄올 분획 및 클로로포름분획에서 수원 415호는 대조구로 사용된 추청에 비하여 변이원에 대한 억제활성이 월등히 높았음에도 불구하고 항산화활성은 추청보다 다소 낮은 결과로 보아 항산화작용과는 다른 억제기작이 존재함을 추정할 수 있었다. E. coli를 지시세포로 유색미 쌀겨 추출물의 mitomycin C에 대한 변이원성 억제기작을 조사한 결과, desmutagen으로 작용할 가능성이 크다는 사실을 알았고, 쌀겨 추출물과 mitomycin C를 반응시킨 후 반응액 중에 존재하는 유리상태의 mitomycin C를 정량한 결과, 유색미의 쌀겨 추출물이 mitomycin C에 직접 결합하여 변이원을 흡착함으로써 세포에 대한 유전독성을 억제할 것으로 생각되었다.

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  3. [국내논문]   대장균에서 xylA 유전자의 발현조절  

    강지희 (경북대학교 농화학과 ) , 노동현 (경북대학교 농화학과 ) , 강병태 (경북대학교 농화학과 ) , 이인구 (경북대학교 농화학과)
    한국농화학회지 = Journal of the Korean society of Agricultural Chemistry and Biotechnology v.39 no.6 ,pp. 430 - 436 , 1996 , 0368-2897 ,

    초록

    대장균에서 xylose isomerase(XI) 생산의 조절양상을 밝히기 위한 연구의 일환으로 유도물질인 xylose에 의한 XI 생산유도 및 glucose에 의한 이화물 억제 양상을 조사하였다. XI 생산 유전자인 xylA 유전자의 발현을 조절하는 xylR 유전자가 염색체에 존재하는 상태에서 xylA 유전자가 고복제수 유래의 플라스미드에 존재하는 경우 (pEX202/DH77)와 저복제수 유래의 플라스미드에 존재하는 경우(pEX102/DH77)에는 염색체에 존재하는 경우 (JM109)보다 0.4% xylose 첨가에 의한 XI의 유도생산이 각각 1.9 및 1.7배 정도 증가하였다. 염색체에 존재하는 xylR 유전자에 의해 생산된 xylR유전자 산물이 xylA 유전자가 플라스미드에 존재할 경우에도 염색체에 존재할때와 마찬가지로 작용하는 것으로 나타났다. 형질전환주 pEX202/DH77과 pEX102/DH77 및 친주 JM109에서 다 같이 0.2% glucose 첨가에 의해 완전히 XI 유도생산이 억제되었으며 이와같은 glucose에 의한 이화물 억제는 1 mM cAMP의 첨가로 해제되었다. DM 최소배지에서 xylose에 의한 XI 유도시 1 mM CAMP를 첨가하면 0.4% xylose만 첨가했을때 보다 XI 생산이 1.7 내지 2배 정도 증가하었다. Xylose isomerase와 cAMP 생산 변이주(xyl, cya ; TP2010)에 xylA 유전자를 형질전환시킨 pEX13/TP2010은 xylose 첨가로 Xl가 유도생산되지 않았고 cAMP를 함께 첨가해야만 XI가 유도되었다. 이와같이 대장균의 xylA 유전자에서 XI의 생산조절에는 xylose이외에 cAMP도 필수적인 효과물질임을 알 수 있었다.

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  4. [국내논문]   젓갈에서 분리한 Lactobacillus spp.의 ${\beta}-galactosidase$ 특성  

    이영환 (전남대학교 농과대학 농화학과 ) , 오민근 (전남대학교 농과대학 농화학과 ) , 이용규 (전남대학교 농과대학 낙농학과 ) , 신승이 (동아전문대학 식품가공과 ) , 김종현 (전남대학교 농과대학 농화학과)
    한국농화학회지 = Journal of the Korean society of Agricultural Chemistry and Biotechnology v.39 no.6 ,pp. 437 - 442 , 1996 , 0368-2897 ,

    초록

    젖갈에서 분리한 유산균 Lactobacillus(L.) casei 2주와 L. pentosus 1주의 균체내 ${\beta}-galactosidase$ 의 최적 생성조건과 특성을 조사하였다. ${\beta}-galactosidase$ 의 최적 생성조건 조사에서, L. cosei No.10 균주는 탄소원으로 lactose를, L. Pentosus No.63 균주는 galactose를 1.0% 함유한 초기 pH 7.5의 MRS broth에서 $30^{\circ}C$ 로 48시간 배양하였을 때로 확인되었다. L. casei No.36 균주는 lactose를 1.0% 함유한 초기 pH 6.5의 MRS 배지에서 $30^{\circ}C$ 로 48시간 배양하였을 때가 최적 조건으로 확인되었다. 호소의 최적 활성 반응온도는 3 균주 모두 $60^{\circ}C$ 였으며, L. casei No.10은 $45^{\circ}C$ 까지, L. pentosus No.63은 $55^{\circ}C$ 까지 90% 이상의 안정성을 나타내었다. L. casei No.36은 $40^{\circ}C$ 까지 안정성을 유지하였으나 $55^{\circ}C$ 에서 60%로 효소활성이 감소하였으며, 따라서 $40^{\circ}C$ 까지 3균주 모두 90% 이상의 안정성을 나타내었다. 한편 효소활성의 최적 pH는 3 균주 모두 pH 6.5이었으며, L. casei No.10은 $pH\;5.0{\sim}6.0$ , L. casei No.36은 $pH\;5.0{\sim}8.0$ , 그리고 L. pentosus No.63은 $pH\;6.0{\sim}7.0$ 에서 각각 90% 이상의 안정성을 보였다.

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  5. [국내논문]   대장균의 xylA 프로모터 영역의 조절 특성  

    강병태 (경북대학교 농화학과 ) , 노동현 (경북대학교 농화학과 ) , 주길재 (경북대학교 농화학과 ) , 이인구 (경북대학교 농화학과)
    한국농화학회지 = Journal of the Korean society of Agricultural Chemistry and Biotechnology v.39 no.6 ,pp. 443 - 448 , 1996 , 0368-2897 ,

    초록

    xylA 유전자의 프로모터상에서 조절양상을 조사하기 위하여 xylA 유전자의 프로모터(Pxyl)와 lacZ 유전자를 연결한 Pxyl-lacZ 융합 유전자를 제작하여 xylose에 의한 ${\beta}-galactosidase$ 생산의 조절양식을 조사하였다. xylA 프로모터 부위를 분리하여 lac 프로모터가 없는 고복제수의 lac 오페론 백터인 pMC1403에 클로닝시켜 pMCX191을 제작하여 reading frame에 변화가 없는 Pxyl-lacZ 융합 유전자를 만들었으며 이 벡터에서 Pxyl-lacZ 단편을 분리한 후 저복제수 벡터인 pLG339에 클로닝시켜 pLGX191을 제작하였다. 상기 플라스미드들을 xylA 변이주인 DH77에 형질전환시켜 Pxyl-lacZ 융합 유전자에서 ${\beta}-galactosidase$ 의 발현조절을 조사한 결과 xylose 농도에 따른 유도, glucose에 의한 발현억제 및 cAMP에 의한 억제해제 양상 등이 염색체상의xylA 유전자의 발현조절과 같은 경향을 나타내었다. pMCX191과 pLGX191을 이용하여 유전자 투여 량 효과를 본 결과도 복제수에 따른 차이가 크지 않았다. xylA 프로모터 부위내 조절영역를 추정하기 위해 구조유전자 상류 -209 bp를 포함한 xylA 유전자를 pUC19에 클로닝시킨 pUX30에서 프로모터 부위가 부분결손된 벡터들을 제작하여 결손부위의 염기서열을 확인하였다. 이들 부분결손 xylA 프로모터를 가진 xylA 유전자에서 xylose isomerase의 발현을 조사한 결과, 번역 개시점에서 -166 bp 이상의 영역을 결손시킨 pUX31과 pUX32의 경우pUX30과 비슷한 발현 양상을 보인 반면 -120 bp 이상의 영역을 결손시킨 pUX33과 pUX34에서는 모벡터에 비해 약 30% 수준의 발현을 보였다. 또한 pUX33과 pUX34에서는 xylose 유도시 cAMP에 의한 발현 촉진효과도 볼 수 없었다. -59 bp 이상의 부위가 결손된 pUX35의 경우에는 전혀 xylA 유전자의 발현이 일어나지 않았다. 이러한 결과로 볼때 xylA 프로모터내의 조절부위는 -165 bp에서 -59 bp 사이에 존재하는 것으로 추정되었다.

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  6. [국내논문]   곤충 병원성 곰팡이 Beauveria bassiana로부터 Protease의 최적 생산  

    고휘진 (성균관대학교 유전공학과 ) , 김현규 (성균관대학교 유전공학과 ) , 강선철 (대구대학교 생물공학과 ) , 권석태 (성균관대학교 유전공학과)
    한국농화학회지 = Journal of the Korean society of Agricultural Chemistry and Biotechnology v.39 no.6 ,pp. 449 - 454 , 1996 , 0368-2897 ,

    초록

    곤충 병원성 곰팡이 Beauveria bassiana(ATCC7159)로부터 곤충 cuticle 분해 효소인 extracellular protease의 최적 생산 조건을 gelatin, vine serum albumin(BSA), casein 및 polypeptone 등을 첨가하여 조사하였다. 이 효소의 최적 생산 배양 조건은 미량원소를 함유한 0.5% Polypeptone, 50mM potassium phosphate pH 6.0이었다. 이 조건에서 pretense의 생산은 배양 1일 후부터 급격히 상승하여 배양 3일 이후 최대로 생산되었으며 배양액의 pH가 7.0 이상이 되면 효소 생산효과가 거의 없었다. 이 pretenses는 phenyl methyl sulfonyl fluoride (PMSF)에 저해받는다. 효소 활성은 pH 8.5와 11.5에서 높게 나타났다. 또한 비변성 isoeletricfocusing gel 전기영동 후 각 gel 절편의 활성을 측정한 결과 protease활성이 세부분에서 나타났다. 따라서 탄소원 및 질소원으로 polypeptone을 이용하여 생산되는 pretense는 세종류 이상인 것으로 판단된다.

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  7. [국내논문]   토끼풀(Trifolium repens L.)에 제초활성을 나타내는 Penicillium sp.의 탐색  

    김판경 (KIST 생명공학연구소 ) , 박동진 (KIST 생명공학연구소 ) , 최순용 (한남대학교 미생물학과 ) , 김창진 (KIST 생명공학연구소)
    한국농화학회지 = Journal of the Korean society of Agricultural Chemistry and Biotechnology v.39 no.6 ,pp. 455 - 459 , 1996 , 0368-2897 ,

    초록

    잔디밭 및 초지에서 많이 발생하는 다년생 포복성 잡초인 토끼풀을 효과적으로 방제할 수 있는 새로운 미생물제초제를 개발하기 위하여 토끼풀 및 유사 잡초의 병반으로부터 980여주의 곰팡이 균주를 분리하고 각 균주에 대한 제초활성 검정을 통하여 토끼풀에 대한 제초활성이 우수한 F40362, F40496 및 F40497 3균주를 선발하였다. 선발된 3 균주는 동정한 결과 모두 Penicillium속에 속하는 균주이었다. 각 균주의 포자현탁액을 사용하여 토끼풀에 대한 활성을 검정하였을 때 $1{\times}10^7$ 포자수/ml 농도에서 제초활성이 나타났으며 포자현탁액으로서는 멸균수보다 이들 각 균주의 배양액을 사용하는 것이 효과적이었다. 한편 동일 농도에서 대조식물인 한국 들잔디에 대하여 병해는 없었다.

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  8. [국내논문]   한국재래간장으로 부터 분리한 Bacillus subtilis globigii CCKS-118이 생성하는 pretense의 특성 및 작용양상  

    최광수 (영남대학교 식품가공학과 ) , 조영제 (상주산업대학교 식품공학과 ) , 임성일 (영남대학교 식품가공학과 ) , 이선호 (영남대학교 식품가공학과 ) , 손준호 (영남대학교 식품가공학과 ) , 최희진 (영남대학교 식품가공학과 ) , 이희덕 (영남대학교 식품가공학과 ) , 최청 (영남대학교 식품가공학과)
    한국농화학회지 = Journal of the Korean society of Agricultural Chemistry and Biotechnology v.39 no.6 ,pp. 460 - 465 , 1996 , 0368-2897 ,

    초록

    한국재래간장으로 부터 분리한 Bacillus subtilis globigii CCKS-118가 생성하는 pretense 생산 최적조건은 2% soluble starch, 0.2% yeast extract, 0.1% $(NH_4)_2SO_4$ , 0.2% $MgSO_4$ , pH 7.5, $35^{\circ}C$ 에서 20시간이었다. 효소의 최적작용 pH와 온도는 pH 9.0, $50^{\circ}C$ 였으며, $pH\;6.0{\sim}11.0$ 의 범위와 $40^{\circ}C$ 이하에서 안정하였다. 금속이온중 $Cu^{2+}$ 에 의하여 활성이 증대되었으나 $Hg^{2+}$ 등에 의하여 효소활성이 저해되었다. Phenylmethylsuldonyl fluoride, ethylendiaminetetraacetic acid처리에 의해 활성이 저해되어 금속이온의 영향을 받는 serine pretense로 확인되었다. Km값은 $1.899{\times}10^{-4}M$ , $V_{max}$ 값은 $34.36\;{\mu}g/min$ 이었으며, hemoglobin보다 casein을 더 잘 가수분해하였다.

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  9. [국내논문]   공업적 이용을 위한 식물성 키틴분해효소의 탐색  

    한범구 (아주대학교 생물공학과 ) , 이우진 (삼아벤처 ) , 유탁 (아주대학교 생물공학과 ) , 박인호 (아주대학교 생물공학과 ) , 조도현 (아주대학교 생물공학과)
    한국농화학회지 = Journal of the Korean society of Agricultural Chemistry and Biotechnology v.39 no.6 ,pp. 466 - 471 , 1996 , 0368-2897 ,

    초록

    키틴을 효소적인 방법으로 분해하여 키틴 올리고머를 생산할 수 있는 값싸고 안정적인 효소원을 확보하기 위하여 벼, 콩, 참다래, 아몬드, 조(粗)파파인 등의 식물체로부터 키틴분해효소를 탐색하였다. 왕겨, 콩껍질, 참다래의 외피 등에서 키틴분해효소의 활성이 나타났으며 껍질을 제거한 콩, 쌀기울, 백미, 탈지 대두분 등에서는 활성이 없었다. 이들 키틴분해효소는 exochitinase와 endochitinase 형태의 두종류 활성을 갖는 것이 관찰되었으며, 참다래와 조(粗)파파인에서 endochitinase의 활성이 높았다. pH의 영향은 exochitinase의 경우 효소원에 따라 $pH\;5{\sim}7$ 사이에서 최대활성을 나타내었고 endochitinase는 모두 pH 3과 $pH\;5{\sim}6$ 의 두 곳에서 최대활성을 나타내었다. 온도변화에 의한 exochitinase의 활성은 $50^{\circ}C$ 에서도 비교적 안정했다. 반면에 endochitinase는 종류에 따라 다양한 최적 온도를 갖는 것이 관찰되었다. 또한 이들 조효소는 키토산분해 활성을 갖고 있었으며 왕겨가 가장 높고 콩껍질, 참다래의 순서였다. 키틴을 이용한 키틴올리고머의 생산을 위한 가장 적합한 효소원으로는 exochitinase의 활성이 가장 적으며 endochitinase의 활성이 높은 조(粗)파파인이 가장 적합한 것으로 사료되었다.

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  10. [국내논문]   Pseudomonas putida의 Protocatechuate 경로에 관여하는 초기 효소들의 유전자의 클로닝 및 염기서열 분석비교  

    홍범식 (고려대학교 식품생명공학과 ) , 신동훈 (고려대학교 식품생명공학과 ) , 김재호 (고려대학교 식품생명공학과)
    한국농화학회지 = Journal of the Korean society of Agricultural Chemistry and Biotechnology v.39 no.6 ,pp. 472 - 476 , 1996 , 0368-2897 ,

    초록

    P.putida NCIMB 9869와 P. putida NCIMB 9866의 분해 plasmid pRA 4000과 pRA500으로부터 p-cresol mothylhydroxylase(PCMH)의 flavoprotein(pchF) 및 cytochrome(pCHC) subunit의 구조유전자를 sequencing하였다. 이 두개의 유전자의 DNA 및 아미노산의 염기 서열은 이미 발표를 하였다. 이 두 개의 유전자 이외에도 aldehyde dehydrogenase 유전자가 확인되었다. 이 aldehyde dehydrogenase는 p-hydroxybezaldehyde를 p-hydroxybenzonate로 전환시키는데 p-hydroxybezaldehyde는 P-cresol의 PCMH에 의한 분해 산물이다. 그 외에도 P. putida 9869의 protocatechuate 3,4-dioxigenase의 alpha(pcaG) 및 beta(pcaH) subunit 가 확인되었다. 반면에 P. putida 9866는 상응하는 영역에 이 유전자들을 가지고 있지 않았다(protocatechuate는 p-hydroxyben-zonate hydroxylase에 의해 p-hydroxybenzonate로부터 생성된다). pchC와 pchF사이에 open reading frame이 존재하며 9866로 부터는 추가로 다른 하나의 open reading frame (ORF')가 존재한다. 9869과 9866의 유전자 구조는 각각 dhal-pchC-ORF-pchF-pcaGH과 ORF'-dhal-pchC-ORF-pchF다.

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