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한국생화학회지 17건

  1. [국내논문]   Characterization and Expression of the arn Gene from Bacteriophage T4  

    Kim, Byoung Chol ; Kim, Seung Kook ; Kim, K. ; Park, Soo Sun
    한국생화학회지 v.27 no.3 ,pp. 235 , 1994 , 0368-4881 ,

    초록

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    Fig. 1 이미지
  2. [국내논문]   Possible Glycosylation of H1 Histone in Murine Liver Nucleus  

    Kim, T.-H. ; Park, Jin Yong ; Lee, Sang Ho ; Chang, Hyo Ihl
    한국생화학회지 v.27 no.3 ,pp. 240 , 1994 , 0368-4881 ,

    초록

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    Fig. 1 이미지
  3. [국내논문]   H+ Electrochemical Potential Appears to Affect Secretion of an Extracellular Protease in Vibrio anguillarum  

    Kim, Young Jae ; Lee, Sang Jik
    한국생화학회지 v.27 no.3 ,pp. 245 , 1994 , 0368-4881 ,

    초록

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    Fig. 1 이미지
  4. [국내논문]   Interaction of Phospholipid with Brain Glutamate Decarboxylase  

    Choi, Soo Young ; Han, K. ; Jang, Sang Ho ; Song, M.-S.
    한국생화학회지 v.27 no.3 ,pp. 249 , 1994 , 0368-4881 ,

    초록

    Porcine brain glutamate decarboxylase interacts with derivatized phopholipid fluoreceine-dipalmitoyl-phosphatidyl ethanolamine (FL-DPPE). Upon addition of the enzyme to FL-DPPE, and increase in fluorescence intensity is discernible, together with an increase in emission anisotropy. Judging from anisotropy values, FL-DPPE is rapidly trapped by the protein matrix. The binding of FL-DPPE to glutamate decarboxylase induces aggregation of the dimeric enzyme into polymeric species. It appears that 2.2 mol of FL-DPPE are bound per protein molecule, as determined by a study of fluorescence quenching. A quenching bimolecular rate constant of $1.1 \times 10^9 M^{-1} \cdot S^{-1}$ was obtained from a Stem-Volmer plot. These results suggest that fatty acid tails serve as anchoring sites for the protein dimers, whereas the fluorescent probe covalently bound to the hydrophilic head of the phospholipid, remains accessible to the collisional quencher.

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    Fig. 1 이미지
  5. [국내논문]   Purification of NADH-Cytochrome b5 Reductase from Bovine Heart Mitochondria Using Surfactants, and the Mechanism of External Electron Transport  

    Lee, Sang Jik ; Lee, Jae Yang
    한국생화학회지 v.27 no.3 ,pp. 254 , 1994 , 0368-4881 ,

    초록

    Porcine brain glutamate decarboxylase interacts with derivatized phopholipid fluoreceine-dipalmitoyl-phosphatidyl ethanolamine (FL-DPPE). Upon addition of the enzyme to FL-DPPE, and increase in fluorescence intensity is discernible, together with an increase in emission anisotropy. Judging from anisotropy values, FL-DPPE is rapidly trapped by the protein matrix. The binding of FL-DPPE to glutamate decarboxylase induces aggregation of the dimeric enzyme into polymeric species. It appears that 2.2 mol of FL-DPPE are bound per protein molecule, as determined by a study of fluorescence quenching. A quenching bimolecular rate constant of $1.1 \times 10^9 M^{-1} \cdot S^{-1}$ was obtained from a Stem-Volmer plot. These results suggest that fatty acid tails serve as anchoring sites for the protein dimers, whereas the fluorescent probe covalently bound to the hydrophilic head of the phospholipid, remains accessible to the collisional quencher.

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    Fig. 1 이미지
  6. [국내논문]   Effects of Dehydroepiandrosterone Treatment on Peroxisomal and Mitochondrial ?oxidation Capacity in Rats  

    Chang, Kyung Ja
    한국생화학회지 v.27 no.3 ,pp. 260 , 1994 , 0368-4881 ,

    초록

    Porcine brain glutamate decarboxylase interacts with derivatized phopholipid fluoreceine-dipalmitoyl-phosphatidyl ethanolamine (FL-DPPE). Upon addition of the enzyme to FL-DPPE, and increase in fluorescence intensity is discernible, together with an increase in emission anisotropy. Judging from anisotropy values, FL-DPPE is rapidly trapped by the protein matrix. The binding of FL-DPPE to glutamate decarboxylase induces aggregation of the dimeric enzyme into polymeric species. It appears that 2.2 mol of FL-DPPE are bound per protein molecule, as determined by a study of fluorescence quenching. A quenching bimolecular rate constant of $1.1 \times 10^9 M^{-1} \cdot S^{-1}$ was obtained from a Stem-Volmer plot. These results suggest that fatty acid tails serve as anchoring sites for the protein dimers, whereas the fluorescent probe covalently bound to the hydrophilic head of the phospholipid, remains accessible to the collisional quencher.

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    Fig. 1 이미지
  7. [국내논문]   Importance of the Hydroxyl Group of Set65 for Glutathione Binding of Human Glutathione S-Transferase P1-1  

    Kong, K.-H. ; Cho, S.-H. ; Inoue, H. ; Takahashi, K.
    한국생화학회지 v.27 no.3 ,pp. 266 , 1994 , 0368-4881 ,

    초록

    Porcine brain glutamate decarboxylase interacts with derivatized phopholipid fluoreceine-dipalmitoyl-phosphatidyl ethanolamine (FL-DPPE). Upon addition of the enzyme to FL-DPPE, and increase in fluorescence intensity is discernible, together with an increase in emission anisotropy. Judging from anisotropy values, FL-DPPE is rapidly trapped by the protein matrix. The binding of FL-DPPE to glutamate decarboxylase induces aggregation of the dimeric enzyme into polymeric species. It appears that 2.2 mol of FL-DPPE are bound per protein molecule, as determined by a study of fluorescence quenching. A quenching bimolecular rate constant of $1.1 \times 10^9 M^{-1} \cdot S^{-1}$ was obtained from a Stem-Volmer plot. These results suggest that fatty acid tails serve as anchoring sites for the protein dimers, whereas the fluorescent probe covalently bound to the hydrophilic head of the phospholipid, remains accessible to the collisional quencher.

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    Fig. 1 이미지

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