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보고서 상세정보

비선형적외선분광법, 단분자분광법 및 분자동력학 모의실험을 통한 단백질 동력학 연구
Protein dynamics using nonlinear infrared spectroscopy, single molecule spectroscopy and molecular dynamics simulation

  • 사업명

    특정기초연구지원사업

  • 과제명

    비선형적외선분광법, 단분자분광법 및 분자동력학 모의실험을 통한 단백질 동력학 연구

  • 주관연구기관

    부산대학교
    Busan National University

  • 연구책임자

    임만호

  • 보고서유형

    최종보고서

  • 발행국가

    대한민국

  • 언어

    한국어

  • 발행년월

    2010-08

  • 과제시작년도

    2007

  • 주관부처

    과학기술부

  • 사업 관리 기관

    한국과학재단
    Korea Science and Engineering Foundtion

  • 등록번호

    TRKO201000014421

  • 과제고유번호

    1355049975

  • 키워드

    단백질 동력학.비선형 적외선 분광법.펨토초 적외선 분광법.기능-구조 상관관계.분자동력학 모사실험.all-atom 접힘 모의실험.protein dynamics.nonlinear IR spectroscopy.femtosecond IR spectroscopy.structure-function relationships.MD simulation.all-atom folding simulation.

  • DB 구축일자

    2013-04-18

  • 초록 


    Utilizing highly sensitive fs IR spectrometer in our lab, we develop nonlinear fs IR
    spectroscopy and single molecule spectros...

    Utilizing highly sensitive fs IR spectrometer in our lab, we develop nonlinear fs IR
    spectroscopy and single molecule spectroscopy capable of investigating various
    dynamical aspects of protein at room temperature solution and also carry out
    molecular dynamics simulation. To fully understand the relationships between protein
    structure, function and dynamics in the molecular level of detail, protein structural
    dynamics that control ligand rebinding is obtained by probing rebinding dynamics.
    Detailed studies of one or a few selected proteins is advantageous for such an
    understanding. Heme protein has long been served as a paradigm for understanding
    the relationship between protein dynamics, structure and function. In particular,
    dynamics of ligand motion and conformational change of various heme proteins is
    investigated. First of all, we develop versatile nonlinear fs IR spectroscopy and
    single molecule spectroscopy that measure ultrafast structural dynamics of protein at
    room temperature solution, and improve force field and MD method for an efficient
    and accurate simulation. Experimental and theoretical method is applied to get the
    following dynamical information: functional implication of heme pocket, fluctuational
    and relaxation dynamics that control ligand binding, and protein dynamics that
    controls protein function.


    목적: 보유중인 고감도 펨토초 적외선 분광기를 활용, 비선형 펨토초 적외선 분광법 및 단분자
    분광법을 개발하여 단백질 동력학을 실시간으로 상온의 액상에서 다양하게 연구하고 이를 분자
    동력학 모의 이론연구와 연계한다. 특히...

    목적: 보유중인 고감도 펨토초 적외선 분광기를 활용, 비선형 펨토초 적외선 분광법 및 단분자
    분광법을 개발하여 단백질 동력학을 실시간으로 상온의 액상에서 다양하게 연구하고 이를 분자
    동력학 모의 이론연구와 연계한다. 특히 여러 가지 헴 단백질에서 광분해된 다양한 리간드 및 단
    백질 구조변화 동력학을 연구를 통하여 단백질의 기작을 실현하는 단백질의 동적구조와 기능의
    상관관계를 분자수준에서 이해한다.
    내용: 단백질의 기능과 구조의 상관관계연구의 모델 시스템으로 사용되는 미오글로빈, 시토크롬
    c와 같은 헴단백질에 대해 연구를 수행한다. 헴단백질의 기능인 리간드 결합에 대한 동적특성을
    이 단백질이 기능하는 생리적 조건과 유사한 상온의 중성 pH에서 실시간으로 수행한다. 이로써
    단백질의 기능과 구조의 상관관계에 대한 분자수준의 이해 수준을 높이고 이를 통해 생명현상을
    근본적으로 이해한다. 또한 다양한 단백질 실험을 재현하는데 활용할 이론 모사연구를 효과적이
    고 정확하게 수행할 수 있는 힘장과 모사방법을 개선하고 단분자 분광법연구에 필요한 형광분자
    를 합성하고 이의 형광특성에 대해서도 연구한다. 이로써 헴단백질 활성자리에 인접한 헴 포켓의
    기능, 단백질의 활성자리 기능기와 결합하는 리간드의 결합을 조절하는 결합 동력학과 요동동력
    학, 단백질 동력학특성의 분포에 대한 정보를 주는 단분자 단백질 동력학, 작은 리간드의 결합을
    조절하는 단백질의 동적 구조 및 이와 관련된 형태 동력학 등에 대한 실험 및 이론연구를 동시
    에 수행한다.


  • 목차(Contents) 

    1. 중견연구자지원사업(핵심연구) 최종보고서...1
    2. 목차...3
    3. Ⅰ. 연구계획 요약문...4
    4. 1. 국문요약문...4
    5. Ⅱ. 연구결과 요약문...5
    6. 1. 국문요약문...5
    7. 2. 영문요약문...6
    8. Ⅲ. 연구내용 및 결과...7
    9. 1. 연구개발과제의개...
    1. 중견연구자지원사업(핵심연구) 최종보고서...1
    2. 목차...3
    3. Ⅰ. 연구계획 요약문...4
    4. 1. 국문요약문...4
    5. Ⅱ. 연구결과 요약문...5
    6. 1. 국문요약문...5
    7. 2. 영문요약문...6
    8. Ⅲ. 연구내용 및 결과...7
    9. 1. 연구개발과제의개요...7
    10. 2. 국내외 기술개발 현황...8
    11. 3. 연구수행 내용 및 결과...10
    12. 4. 목표달성도 및 관련분야에의 기여도...17
    13. 5. 연구결과의 활용계획...19
    14. 6. 연구과정에서 수집한 해외과학기술정보...19
    15. 7. 주관연구책임자 대표적 연구실적...19
    16. 8. 참고문헌...19
    17. 9. 연구성과...20
    18. 10. 기타사항...22
    19. 대표연구성과...23
    20. 자체평가 의견서...30
    21. Ⅰ. 연구 개발 실적...31
    22. Ⅱ. 연구 목표 달성도...32
    23. Ⅲ. 종합 의견...32
    24. Ⅳ. 보안성 검토...33
  • 참고문헌

    1. 전체(0)
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