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이미노수소의 교환속도와 염기쌍 열림 속도를 이용한 단백질의 DNA 결합 메커니즘에 대한 연구
Study on the DNA-binding mechanism of protein by the hydrogen exchange rates of imino protons and base pair opening kinetics

  • 사업명

    특정기초연구지원사업

  • 과제명

    이미노수소의 교환속도와 염기쌍 열림 속도를 이용한 단백질의 DNA 결합 메커니즘에 대한 연구

  • 주관연구기관

    경상대학교
    GyeongSang National University

  • 연구책임자

    이준화

  • 보고서유형

    최종보고서

  • 발행국가

    대한민국

  • 언어

    한국어

  • 발행년월

    2010-02

  • 과제시작년도

    2007

  • 주관부처

    과학기술부

  • 사업 관리 기관

    한국과학재단
    Korea Science and Engineering Foundtion

  • 등록번호

    TRKO201000014565

  • 과제고유번호

    1355050536

  • 키워드

    DNA-단백질 복합체.수소 교환 속도.염기쌍 안정성.핵자기 공명 분광학.DNA-결합 메커니즘.염기 촉매.Z-DNA 결합 단백질.DNA-protein complex.hydrogen exchange.base pair opening.NMR.DNA binding mechanism.base pair stability.Z-DNA binding protein.Z-DNA.GATC site.

  • DB 구축일자

    2013-04-18

  • 초록 


    The human RNA editing enzyme ADAR1 has two left-handed Z-DNA binding domains. It remains unclear how ZαADAR1 protein specifically...

    The human RNA editing enzyme ADAR1 has two left-handed Z-DNA binding domains. It remains unclear how ZαADAR1 protein specifically recognizes Z-DNA sequence in a sea of B-DNA to produce the stable ZαADAR1-Z-DNA complex during the B-Z transition induced by ZZαADAR1. In order to characterize the molecular recognition of Z-DNA by ZαADAR1, we performed circular dichroism (CD) and NMR experiments with complexes of ZαADAR1 bound to d(CGCGCG)2 produced at a variety of protein-to-DNA molar ratios. Methylation of DNA plays a regulatory role in DNA metabolism. The Escherichia coli DNA adenine methyltransferase methylates the N6 positions of adenines in the sequence 5′-GATC-3′. The lack of structural and dynamic information on DNA duplexes that contain fully methylated GATC sites makes it difficult to explain how hemimethylated GATC sites are recognized in vivo by proteins in a sea of fully methylated ones. Here, we used NMR spectroscopy to characterize the solution structure of a dodecamer DNA duplex that contained a fully methylated GATC site and the dynamics of the unmethylated, hemimethylated, and fully methylated GATC duplexes.


    사람의 ADAR1 단백질에 의해 d(CGCGCG) DNA는 B-form에서 Z-form으로 변형된다. 이러한 단백질에 의한 B-Z 구조전이에 대한 구조적 연구는 10여년 동안 진행되어 많은 연구 결과가 발표되었다. 그러나 어떠한 메...

    사람의 ADAR1 단백질에 의해 d(CGCGCG) DNA는 B-form에서 Z-form으로 변형된다. 이러한 단백질에 의한 B-Z 구조전이에 대한 구조적 연구는 10여년 동안 진행되어 많은 연구 결과가 발표되었다. 그러나 어떠한 메커니즘을 통해 B-DNA가 Z-DNA로 바뀌는지에 대한 메커니즘 연구 결과는 없는 실정이었다. 본 연구팀은 핵자기공명 분광법을 이용하여 다양한 DNA-단백질 복합체에 대한 이미노 수소 교환속도, 단백질 다이나믹스 등의 실험을 수행하였다. 또한 E. scherichia coli 내에서 세포 내 여러 가지 기능에 대한 target site로 작용하는 GATC 서열의 중요성을 이해하기 위해 GATC site의 구조를 NMR을 이용하여 규명하고 반메틸화된 GATC 서열이 메틸화되지 않은 정상 GATC 서열과 어떤 차이를 가지기에 이와 같은 선택적 인식이 가능한지를 확인하기 위해 두 경우의 GATC 서열 구조를 결정하고 동역학적 성질을 조사하였다.


  • 목차(Contents) 

    1. 최종보고서 ...1
    2. 목차 ...3
    3. I. 연구 계획 요약문 ...4
    4. 1. 국문 요약문 ...4
    5. II. 연구 결과 요약문 ...5
    6. 1. 한글요약문 ...5
    7. 2. SUMMARY ...6
    8. III. 연구 내용 및 결과 ...7
    9. 1. 연구 개발 과...
    1. 최종보고서 ...1
    2. 목차 ...3
    3. I. 연구 계획 요약문 ...4
    4. 1. 국문 요약문 ...4
    5. II. 연구 결과 요약문 ...5
    6. 1. 한글요약문 ...5
    7. 2. SUMMARY ...6
    8. III. 연구 내용 및 결과 ...7
    9. 1. 연구 개발 과제의 개요 ...7
    10. 2. 국내.외 기술 개발 현황 ...12
    11. 3. 연구 수행 내용 및 결과 ...14
    12. 4. 목표 달성도 및 관련 분야에의 기여도 ...44
    13. 5. 연구 결과의 활용 계획 ...45
    14. 6. 연구 과정에서 수집한 해외 과학기술 정보 ...47
    15. 7. 주관연구책임자 대표적 연구 실적 ...48
    16. 8. 참고 문헌 ...49
    17. 9. 연구 성과 ...51
    18. 10. 기타사항 ...56
    19. 별첨1. 대표연구성과 ...57
  • 참고문헌

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