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히스톤 글로불러 도메인 결합 단백질의 동정 및 분석
Identification and characterization of novel proteins that binds to modified nucleosomes at the globular domains of histone

  • 과제명

    히스톤 글로불러 도메인 결합 단백질의 동정 및 분석

  • 주관연구기관

    한국과학기술원
    Korea Advanced Institute of Science and Technology

  • 연구책임자

    김재훈

  • 참여연구자

    인선아   안지혜   홍수경  

  • 보고서유형

    최종보고서

  • 발행국가

    대한민국

  • 언어

    한국어

  • 발행년월

    2016-01

  • 과제시작년도

    2015

  • 주관부처

    미래창조과학부
    KA

  • 사업 관리 기관

    한국과학기술원
    Korea Advanced Institute of Science and Technology

  • 등록번호

    TRKO201600002308

  • 과제고유번호

    1711032179

  • 키워드

    진핵세포 전사,후성유전학,단백질체학,히스톤 아세틸화,히스톤 메틸화,히스톤 globular 도메인Eukaryotic transcription,Epigenetics,Proteomics,Histone acetylation,Histone methylation,Histone globular domain

  • DB 구축일자

    2016-06-04

  • 초록 


    Ⅳ. Results of Research
    For many in vitro assays, I prepared recombinant chromatins that contain histone globular domain modifi...

    Ⅳ. Results of Research
    For many in vitro assays, I prepared recombinant chromatins that contain histone globular domain modifications. Dr. Hee-Sung Park, an assistant professor in the Department of Chemistry at KAIST was greatly helpful for purification of modified histone proteins. Having ASF1 protein and un/modified chromatins, various analyses was performed to identify functions of the H3K56 acetylation and ASF1. From these experiments, the results deployed above suggest that the ASF1A functions as a positive regulator for activator-dependent transcription in conjunction with H3K56Ac. To assess the direct effect of H3K56Ac and H3K79 methylation on transcription, recombinant chromatin templates were applied to an in vitro transcription assay. We can demonstrate that both modifications have transcriptional activation activity in vitro.


    1. 히스톤 globular부분 변형 되어 있는 재조합 염색체 제조
    원하는 위치의 아미노산만 변형이 일어난 히스톤 단백질을 정제하여, 재조합 염색체를 성공적으로 제조함.
    2. H3K56 아세틸화와 ASF1 단백질간의 상호...

    1. 히스톤 globular부분 변형 되어 있는 재조합 염색체 제조
    원하는 위치의 아미노산만 변형이 일어난 히스톤 단백질을 정제하여, 재조합 염색체를 성공적으로 제조함.
    2. H3K56 아세틸화와 ASF1 단백질간의 상호작용
    세포 밖에서 ASF1과 H3K56 아세틸화된 히스톤 사이의 직접적인 상호작용을 밝혀내었고, ASF1이 H3K56 아세틸화에 영향을 준다는 것을 알아내었음. 또한 세포 안과 밖에서 ASF1은 H3K56 아세틸화와 함께 전사활성 조절에 필요하다는 것을 밝혔음.
    3. H3K56 아세틸화와 H3K79 메틸화의 전사조절 역할
    재조합되어 만들어진 H3K56 아세틸화와 H3K79 메틸화 되어있는 염색체는 전사활성조절 실험결과 변형이 일어나있지 않은 염색체보다 전사 활성이 더 높음을 증명하였음.
    4. 전사활성을 증가시키는 히스톤 아세틸화에 히스톤 변형이 미치는 영향 규명
    히스톤 H3K56 아세틸화가 전사활성을 증가시키는 기작이 전사활성을 증가시키는 다른 히스톤 아세틸화의 증가나, 히스톤 아세틸화 효소나
    전사활성화인자의 auto-아세틸화에 의해서 일어나는 것은 아니라는 것을 확인하였음.
    5. 히스톤 변형과 직접적으로 상호작용하는 단백질 규명
    염색체를 기질로 사용하여 nuclear extract상의 수많은 단백질 가운데 염색체와 직접적으로 결합하는 단백질을 찾는 실험 방법을 확립함.


  • 목차(Contents) 

    1. 표지 ... 1
    2. 제출문 ... 2
    3. 보고서 초록 ... 3
    4. 요약문 ... 4
    5. SUMMARY ... 6
    6. CONTENTS ... 8
    7. 목차 ... 9
    8. 제 1 장 연구개발과제의 개요 ... 10
    9. 제1절 연구개발의 목적 및 필요성 ... 10...
    1. 표지 ... 1
    2. 제출문 ... 2
    3. 보고서 초록 ... 3
    4. 요약문 ... 4
    5. SUMMARY ... 6
    6. CONTENTS ... 8
    7. 목차 ... 9
    8. 제 1 장 연구개발과제의 개요 ... 10
    9. 제1절 연구개발의 목적 및 필요성 ... 10
    10. 제2절 연구개발의 범위 ... 13
    11. 제 2 장 국내외 기술개발 현황 ... 14
    12. 제 3 장 연구개발수행 내용 및 결과 ... 16
    13. 제1절 히스톤 글로불러 도메인이 변형된 재조합 크로마틴 제작 ... 16
    14. 제2절 H3K56 아세틸화와 ASF1 단백질간의 상호작용 규명 ... 18
    15. 제3절 H3K56 아세틸화와 H3K79 메틸화의 전사조절 역할 규명 ... 20
    16. 제4절 전사활성을 증가시키는 히스톤 아세틸화에 히스톤 변형이 미치는 영향 규명 ... 22
    17. 제5절 히스톤 변형과 직접적으로 상호작용하는 단백질 규명 ... 24
    18. 제 4 장 목표달성도 및 관련분야에의 기여도 ... 26
    19. 제 5 장 연구개발결과의 활용계획 ... 28
    20. 제 6 장 연구개발과정에서 수집한 해외과학기술정보 ... 30
    21. 제 7 장 참고문헌 ... 31
    22. 끝페이지 ... 32
  • 참고문헌

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